2Amino Cidos Y Prote Nas

AMINOÁCIDOS

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

1

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS

aa
POLARES CON CARGA

CON GRUPOS BÁSICO
2

NO POLARES
ALIFÁTICOS
GLICINA (Gli)
ALANINA (Ala)
VALINA (Val)
LEUCINA (Leu)
ISOLEUCINA (Leu)
PROLINA (Pro)

POLARES SIN CARGA
SERINA (Ser)
TREONINA (Tre)CISTEÍNA (Cys)
METIONINA (Met)
GLUTAMINA (Gln)
ASPARRAGINA (Asn)

AROMÁTICOS
TIROSINA (Tyr)
TRIPTOFANO (Trp)
FENILALANINA (Phe)

POLARES CON CARGA
ÁCIDOS (O CARGADOS -)

ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu)
ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp)

BÁSICOS (O CARGADOS +)

LISINA (Lis)
ARGIRINA (Arg)
HISTIDINA (His)

3

AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
Son los aminoácidos que no se pueden sintetizar. Ni los animales ni el
hombre. Deben seradministrados en la dieta.
Son 10:
valina,
phenilalanina,
leucina,
isoleucina,
lisina,
treonina,
metionina,
triptofano,
argirina,
histidina.
Regla nemotécnica:
Vafe, le hizo lisamente tres meos triples a histidina
4

EJEMPLOS:

PÉPTIDOS

OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero.
GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.
ANTIBIÓTICOS
GLUTATIÓN: glu-cys-gli,participa en reacciones Redox de la célula
Son Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons
Dipéptido: 2 aa
Tripéptido: 3 aa
Tetrapéptido: 4 aa
Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal:
comienzo de la cadena

( <50 aa)

Extremo C-terminal:
fin de la cadena
5

DEFINICIÓN DE PROTEÍNA
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la
procesos vitales de los seres vivos.Están formadas por C, H, O, N y S
Por su
naturaleza
química

CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS

Por la forma
que adopta

SIMPLES
CONJUGADAS

FIBROSA
GLOBULAR

ENZIMAS
PROTEÍNAS

Por su función
Biológica

DE

TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS y ADHESIÓN
NUTRIENTES
HORMONAS

6

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
La identidadde aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos.
La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace
que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por:
UNIONES PEPTÍDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

7

HELICE ALFA

•

•

•
•

Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H entre
el C=O de un aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

HOJA PLEGADA BETA

•
•

•

Los grupos R se orientan hacia
arriba y abajo alternativamente.
Se establecen puentes H entre
C=O y NH- de aa que seencuentran en segmentos
diferentes de la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
8

ESTRUCTURA TERCIARIA

•

•
•
•

Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada disposición en el
espacio por interacciones entre
aa que se encuentran en sitios
alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se pliegan
como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tienen
aspecto alargado.
Ej: mioglobina

9

ESTRUCTURACUATERNARIA

•

•

Surge de la asociación de varias
cadenas con estructuras
terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

10

PROTEÍNAS DE MEMBRANA

•Proteínas integrales: Están unidas a los lípidos íntimamente, suelen atravesar la
bicapa lipídica una o varias veces, por esta razón se les llama proteínas de

transmembrana.

•Proteínas periféricas: Se localizan a un lado uotro de la bicapa lipídica y están
unidas débilmente a las cabezas polares de los lípidos de la membrana u a otras
proteínas integrales por enlaces de hidrógeno

11

TRANSPORTE de sustancias A TRAVÉS DE
MEMBRANAS
Básicamente el mecanismo de transporte a través de membrana tiene cuatro etapas
que son:
a)
unión reversible del soluto a transportar a sitios específicos del
transportador...