Bioquímica

Estructura secundaria de las proteínas
giros

• el grupo CO del residuo i se une por puente de H al NH del residuo i+3 • estabiliza cambios abruptos de dirección de la cadena polipeptídica

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Estructura secundaria de las proteínas

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Reverse turns in polypeptide chains.

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Estructura secundaria de las proteínas
bucles

• estructuras rígidas perono regulares, que permiten inversiones de cadenas
• los giros y bucles se encuentran en la superficie de las proteínas y participan en interacciones entre las proteínas y otras moléculas

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Estructura secundaria de las proteínas
bucles

Space-filling representation of an Ω loop comprising residues 40 to 54 of cytochrome c.
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Estructura secundaria delas proteínas
las proteínas fibrosas suministran un soporte estructural a las células y a los tejidos • la α-queratina y el colágeno tienen 2 tipos especiales de hélices

α-queratina • componente principal de la lana y del cabello • 2 hélices α dextrógiras enrolladas mutuamente para formar una hélice levógira – super-hélice • pertenece a la familia de proteínas llamadas superhelicoidales(proteínas musculares miosina y tropomiosina, filamentos intermedios del citoesqueleto)
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Estructura secundaria de las proteínas

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Estructura secundaria de las proteínas
α-queratina

• los 2 helicoides están unidos de forma entrecruzada por interacciones débiles (fuerzas de van der Waals, interacciones iónicas) • además, las 2 hélices pueden estar unidas porpuentes disulfuro formados por residuos vecinos de cisteína • la unión de las hélices condiciona las propiedades físicas de la lana, p.e., - la extensibilidad es dada por la elasticidad de las hélices, al romperse las interacciones débiles entre hélices vecinas • los puentes disulfuro son covalentes y resisten a la ruptura y la fibra retorna a su estado original
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Estructurasecundaria de las proteínas
α-queratina

• el número de puentes disulfuro entrecruzados define las propiedades de la fibra
 cabello y lana – más flexibles porque tienen menos enlaces cruzados  uñas – más duras porque tienen más enlaces cruzados

The structure of a keratin.
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Estructura secundaria de las proteínas
colágeno

• presenta un tipo de hélice diferente •molécula en forma de varilla • contiene 3 cadenas polipeptídicas lineales, cada una con cerca de 1000 residuos de longitud • en la secuencia de aa aparece la glicina a cada tercer residuo • se presenta con regularidad la secuencia glicina-prolina-hidroxiprolina
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Estructura secundaria de las proteínas

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The amino acid sequence at the C-terminal end of the triplehelical region of the bovine a1(I) collagen chain.
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Estructura secundaria de las proteínas

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The triple helix of collagen.

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Estructura secundaria de las proteínas

Banded appearance of collagen fibrils.
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Estructura secundaria de las proteínas
colágeno

• las hélices de colágeno no tienen puentes de H dentro de la hebra • la hélice estáestabilizada por la repulsión estérica de los anillos de pirrolidina de los residuos de prolina e hidroxiprolina • 3 hebras se enrollan mutuamente para formar un cable superhelicoidal estabilizado por los puentes de H entre las hebras

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Estructura secundaria de las proteínas
colágeno

• puentes de H entre grupos NH glicina y CO de residuos de otras cadenas • tambiénparticipan en los puentes los grupos OH de las hidroxiprolinas • el interior del cable está muy aprietado y esto justifica que se requiera glicina en la 3ª posición, ya que es el único residuo que puede encajar en la posición interior
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Estructura terciaria de las proteínas
las proteínas solubles en agua se pliegan en estructuras compactas • la estructura terciaria resulta del...