bioquimica

Seminario Enzimas I/Bioenergética 15 de abril del 2013

1. Discuta las diferencias entre los inhibidores de tipo competitivo y no competitivo puro en relación con sus efectos sobre los parámetros cinéticos de una enzima.























2. Una enzima recién descubierta cataliza la siguiente reacción: Z → Y. Los investigadores la denominan zipasa y encuentranque su kcat = 600 s-1. Realizan otros experimentos, y cuando [Et] = 20 nM y [Z] = 40 μM, la velocidad de la reacción, vo, es 9,6 μM s-1. Calcule la Km para el sustrato Z.

Datos:
kcat = 600 s-1
[Et] = 20 nM
[S] = [Z] = 40 μM
vo,= 9,6 μM s-1

































3. En enfermedades degenerativas a menudo aparecen en el plasma enzimasprovenientes del tejido enfermo. Enzimas que son capaces de metabolizar el sustrato X, se encuentran exclusivamente en el corazón y el hígado. Las Km de las enzimas cardiaca y hepática son 5 x 10-5 M y 3 x 10-3 M, respectivamente. Sangre obtenida de un enfermo, tiene una gran actividad enzimática mientras la sangre de un paciente asintomático nó. Empleando una cantidad constante de sangre, se determinó lavelocidad de conversión del sustrato X a productos, a varias concentraciones de X con los resultados que se indican a continuación:


[X] M 0,002 0,0050 0,0100
velocidad [moles/min] 0,004 0,0063 0,0077

Xcar Km = 5 x 10-5 M
Xhep Km = 3 x 10-3 M

a) Use estos datos para obtener el gráfico de dobles recíprocos 1/v vs 1/[X] y determine los valores de la Vmax y de la Km.corte Eje Y
99,206
Vmax
0,0101


corte Eje X
329,369
Km
0,003

b) ¿Qué órgano afectado tiene el paciente? Fundamente su respuesta.

Como los valores de Km coinciden con la enzima hepática, el órgano afectado es el hígado.

c) ¿Pueden ser utilizados los valores de Vmax para las enzimas de hígado y corazón para determinar el tejido del que proviene la enzima encontrada en la sangre?Explique.

No, no es un parámetro constante que dependa solo de la enzima, porque la Vmax se ve afectada por cambios en la concentración de Sustrato y de Enzima.







4. Señale y discuta al menos tres factores que regulen la actividad de las enzimas de un tejido en un tiempo dado.
Además del efecto de la concentración del sustrato [ S ] en la rapidez de la reacción enzimática hayotros factores que afectan la actividad de las enzimas:
(a) La concentración de la enzima [ E ]: a mayor concentración de enzima mayor actividad catalítica (mayor velocidad inicial), siempre y cuando haya suficiente sustrato:

(b) El pH: todas la enzimas tienen un pH óptimo, al que habrá mayor actividad o eficiencia enzimática. Por lo general este valor fluctúa entre un pH de 6 a 8, aunque algunasfuncionan mejor a bajo pH (pepsina). Los cambios en pH pueden cambiar las cargas electricas netas en los residuos de aminoácidos y alterar la estructura nativa.

(c) La temperatura: hay una temperatura óptima a la que habrá una mayor eficiencia enzimática. Por lo general, entre los 50° a 60°C la enzima pierde efectividad y la rapidez de la reacción disminuye bruscamente. A alta temperatura laenzima puede desnaturalizarse.

(d) Iones y coenzimas: sin la presencia de éstos, no hay actividad enzimática. Las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.




5. ¿Cuál es la importancia en los sistemas biológicos que las enzimas presenten cooperatividad?

La cooperatividad o unión cooperativa es un fenómeno biológico producido porenzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. Cuando un sustrato se une a una subunidad enzimática, el resto de las subunidades son estimuladas y se activan. Ligandos pueden tener cooperatividad positiva o cooperatividad negativa.
Un ejemplo de cooperatividad positiva es la unión del oxígeno con la hemoglobina. Un molécula de oxígeno se puede unir con el hierro (ii) en el anillo...