Clase 2

18-08-2014

BIOLOGÍA CELULAR
E HISTOLOGIA
Macromoléculas biológicas - Célula

Aminoácidos y proteínas

-Las proteínas están compuestas por secuencias específicas de
aminoácidos.
-Todos los aminoácidos tienen una estructura básica común.
-Los aminoácidos se pueden unir formando proteínas mediante un
enlace covalente denominado enlace peptídico.

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Enlace peptídico

-Enlace peptídicose forma por una reacción de condensación.
-Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.

NIVELES ESTRUCTURALES EN UNA PROTEÍNA

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Estructura primaria de proteínas

NH2-

-COOH

-La estructura primaria de las proteínas está dada por la secuencia
aminoacídica de éstas.

Enlaces de puentes de hidrógeno

Se forma cuando dos átomos muy
electronegativos“compiten” por unirse a
un hidrógeno

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Estructura secundaria de proteínas
HELICE

HOJA PLEGADA

-La estructura secundaria determinada por el plegamiento de las
cadenas polipeptídicas.

Estructura terciaria de proteínas

-La estructura terciaria está determinada por enlaces covalentes
intramoleculares de puente di-sulfuro (-S-S-) y por interacciones
hidrofóbicas e hidrofílicas

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PROTEINAS FIBROSAS:
QUERATINA y COLAGENO

ESTRUCTURA DE LAS FIBRILLAS DE COLAGENO

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ESTRUCTURA CUATERNARIA:
LA HEMOGLOBINA

La sustitución de un aminoácido en la proteína
hemoglobina causa anemia falciforme
hemoglobina
Estructura
primaria

1 2 3

Val

His

Leu

hemoglobina mutante

4 5 6 7

Thr

Pro

Glu

Glu

Val

His

Leu

Thr

Pro

Val

Glu

...
Región
hidrofóbica
expuestaSubunidad 

Estructura
secundaria y
terciaria

Estructura
cuaternaria

...



Función

Moléculas no
se asocian entre
sí; normal
transporte de
oxígeno

Forma
eritrocito

Células normales
contienen
hemoglobina
normal, cada una
transporta oxígeno


Hemoglobina A


10 m







10 m

Hemoglobina S
Moléculas
interactúan entre
sí y cristalizan
formando una
fibra; transporte de
oxígeno se vereducido
Fibras de
hemoglobina
mutante deforman
el eritrocito

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Desnaturación

nativa

denaturada

-Desnaturación es la pérdida de la estructura (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la proteína sin ninguna estructura
tridimensional fija. (Temperatura y pH son agentes desnaturantes).
-Una proteína desnaturada se hace insoluble y pierde su actividad
biológica.

Funciónbiológica de las proteínas
-Defensa

-Estructural.

-Movimiento.

-Reserva.

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Función biológica de las proteínas
-Transporte.

-Hormonal

-Enzimática.

IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LAS ENZIMAS
 Sin las enzimas no sería posible la vida que conocemos.
 Las enzimas llevan a cabo funciones relacionadas con salud y
enfermedad.
 Las enzimas son claves en procesos metabólicos esenciales para lavida
de una célula o tejido.
 La alteración de las enzimas pueden llevar a la acumulación de
metabolitos que son tóxicos para los organismos.
 Después de un daño tisular grave (infarto del miocardio o pulmonar) o por
una multiplicación celular descontrolada (carcinoma protático) las enzimas
de los tejidos pasan a la sangre. Por lo tanto la determinación de los
niveles enzimáticos en el sueroproporciona una valiosa información
diagnóstica.

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Las enzimas acomodan en su sitio catalítico (sitio activo) al o los sustratos
para transformarlos en producto o productos.

Sitio Activo

Sustrato

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Ciclo Catalítico de una Enzima

COENZIMAS
Muchas enzimas necesitan a demás de su sustrato, una segunda molécula
orgánica denominada COENZIMA.
Una coenzima se define como: uncompuesto orgánico termoestable, de bajo
peso molecular requerida para la actividad de las enzimas. Muchas VITAMINAS
son coenzimas.
La mayor parte de la coenzimas se unen a las enzimas por enlaces no
covalentes. Las que forman enlaces covalentes con las enzimas se denominan
grupos prostéticos.

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Otros elementos importantes a considerar son los iones metálicos activadores
que son...