EL ANABOLISMO Y EL CATABOLISMO alejandra


GUIA SEGÚN TRIPTICO

Definición
Procesos por los que las proteínas de los alimentos son utilizadas por el organismo para formar proteínas tisulares, conjuntamente con los procesos de degradación de proteínas tisulares para la producción de energía. Las proteínas de los alimentos son descompuestas en aminoácidos, siendo después absorbidas hacia la circulación sanguínea y finalmente utilizadaspor las células del cuerpo para formar nuevas proteínas. Si los aminoácidos superan las necesidades del organismo, las enzimas hepáticas pueden convertirlos en cetoácidos y urea.  
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la Pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancreático y posteriormente, lasenzimas del jugo intestinal completan su digestión. Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción de proteínas de diversos tejidos, formación de anticuerpos, entre otras.
Las proteínas son digeridas hasta convertirse en aminoácidos los cuales pueden ser absorbidos por lasangre y llevados al hígado, para allí sufrir transformaciones. Aproximadamente el 58% de las proteínas consumidas son convertidas a glucosa y la mayoría de los aminoácidos tienen esta capacidad (glucogénicos).

Generalidades sobre el metabolismo de proteínas





















Recambio Proteico
Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan hastasus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A este mecanismo se le llama recambio proteico. Es imprescindible para el mantenimiento de la vida, siendo la principal causa del consumo energético en reposo. Las proteínas están sujetas a degradación continua yregulada
Los aa no se reciclan al 100%
Proteína dieta: 100g
Síntesis: 400g
Reutilización: 300g
Excreción: 100g
Control de calidad de proteínas
general
específico de proteínas deterioradas

Señales químicas para el recambio
1) Ubiquitinización: es un proceso enzimático de modificación proteica post-traduccional (PTM) en el cual el ácido carboxílico de la glicina terminal (que encontramos en el motivo dedi-glicina de la ubiquitina activada) forma un enlace amida con el grupo amino épsilon de la lisina en la proteína modificada. El proceso de marcar una proteína con ubiquitina (ubiquitinización) consta de una serie de pasos:
Activación de la ubiquitina: la ubiquitina es activada en una reacción de dos pasos por una enzima activadora de ubiquitina en un proceso que requiere ATP como fuente deenergía.
El paso inicial implica la producción de un producto intermedio adenilil-ubiquitina. El segundo paso consiste en transferir la ubiquitina al centro activo del E1, concretamente uniéndose al residuo de cisteína, con la liberación de AMP. Este paso se realiza mediante un acoplamiento tioéster entre el carbono terminal del grupo carboxilo de la ubiquitina y el grupo sulfhidrilo o tiol (-SH) de lacisteína del E1.
Transferencia de la ubiquitina del centro activo del E1 a una enzima E2 de conjugación de ubiquitina a través de una reacción de transtioesterificación. Los genomas de los mamíferos contienen entre 30 y 40 UBCs.
El paso final de la cascada de ubiquitinización crea un enlace isopeptídico entre una lisina de la proteína diana y la glicina del carbono terminal de la ubiquitina. Engeneral, este paso requiere la actividad de una de los cientos de enzimas ligasas E3 de ubiquitina (a menudo llamada simplemente ligasa de ubiquitina). Las enzimas E3 funcionan como los centros de reconocimiento del sustrato del sistema y son capaces de interaccionar tanto con el E2 como con el sustrato.
En la cascada de ubiquitinización, la enzima E1 puede unirse con docenas de enzimas E2, que...