enzima
Bioquímica
TEMA 7
ENZIMAS I
1. Introducción
2. Las enzimas como catalizadores
3. Nomenclatura y clasificación de enzimas
4. Cofactores enzimáticos
5. Modelos de actuación de las enzimas
1. Introducción
La vida depende de la existencia de unos catalizadores muy potentes y altamente
específicos denominados enzimas. De hecho, todos los pasos de todos los
procesosmetabólicos están catalizados por enzimas y la capacidad catalítica se
considera, junto con la capacidad de autorreplicación, una de las características
fundamentales de la vida. Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de
RNA catalítico (los ribozimas), todas las enzimas conocidas son proteínas.
El nombre de enzima ("en la levadura") no se empleó hasta 1877, pero mucho antes
ya sesospechaba que ciertos catalizadores biológicos intervenían en muchos
procesos. Así en 1850, Louis Pasteur concluyó que la fermentación de azúcar en
alcohol por levaduras estaba catalizada por lo que llamó “fermentos”, que él
consideraba inseparable de las células de levadura vivas. En 1897, Büchner,
consiguió extraer las enzimas que catalizaban la fermentación alcohólica de las
células delevadura, terminando así con la teoría vitalista. No obstante hubo que
esperar hasta 1926, cuando Sumner consiguió purificar y cristalizar por primera vez
una enzima, la ureasa, para demostrar su naturaleza proteica. En la actualidad se
conocen más de 2000 enzimas diferentes, muchas de las cuales se han aislado en
forma pura. Se utilizan potentes técnicas de purificación y secuenciación, técnicasde
difracción de rayos X, RMN, etc., para conocer su estructura, y técnicas de
mutagénesis dirigida para conocer más sobre su funcionalidad y sus mecanismos de
actuación.
2. Las enzimas como catalizadores
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Tema 7. Enzimas
Bioquímica
La función principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones
de los seres vivos; Las reacciones necesarias para la célula(digestión de alimentos,
envío de señales, contracciones musculares) sencillamente no se darían en
ausencia de catalizadores. La enzima a través de su sitio activo propociona el
ambiente especifico para hacer energéticamente más favorables reacciones que en
ausencia de catalizadora serían inviables. Aunque tiene ciertas peculariedades (alta
eficiencia, especificad, capacidad de regulación,..)siguen los principios generales de
la catálisis química.
Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la población de
moléculas reactantes poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado
activado, llamado estado de transición, en el que es muy elevada la probabilidad
de que se rompan o se establezcan enlaces para formar los productos. Este estado
detransición reside en la cima de la barrera energética que separa los reactantes de
los productos, como muestra la Figura 1. En ella se observa el diagrama de energía
para una reacción química, no catalizada y catalizada, donde la energía libre de
activación es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un
mol de sustancia, a una temperatura determinada, al estado de transición.Figura 1.
Evolución energética de una reacción química. Se observa la diferencia energética
entre los estados de transición de las reacciones catalizada y no catalizada.
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad
de una reacción química. Uno de ellos es la elevación de la temperatura (ya que
provoca un incremento en la velocidad de las moléculas); elotro consiste en utilizar
un catalizador. El catalizador se combina con los reactantes de modo transitorio
activándolos, produciendo un estado de transición de menor energía que en la
reacción no catalizada. Una vez formados los productos el catalizador queda libre, y
puede ser de nuevo utilizado.
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Tema 7. Enzimas
Bioquímica
La Tabla 1 muestra una comparación de las energías...
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