Enzimas

Las Enzimas


ENZIMA
 Las enzimas son de naturaleza proteica (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos.
Estado de transición

Las enzimas catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles:
Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia dela enzima.

Partes del Sistema Enzimático
1.- Sustratos y Productos: El sustrato es la molécula por la que actúa la enzima y cuya transformación depende de ella. El producto es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el sustrato

Partes del Sistema Enzimático
2.- Holoenzima, apoenzima y Coenzima: La estructura formada por la apoenzima y la coenzima y/o cofactor es laholoenzima.

Partes del Sistema Enzimático
Las apoenzimas (grupo prostético) son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas coenzimas y cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas quenecesita.

Partes del Sistema Enzimático
3.- Coenzimas y cofactores: Las coenzimas y cofactores unidas a la apoenzima contituyen la holoenzima, la cual es la forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan deun enzima a otro.

Partes del Sistema Enzimático
Coenzimas Las coenzimas son compuestos orgánicos de bajo peso molecular:  FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.  FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.  NAD + (Nicotinamida adenina dinucleótido): transferencia de electrones y protones.  Coenzima A: transferencia de gruposacetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.

Cofactores

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, e inorgánico.
Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros)

Estructura de la Enzima
 Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARNcatalítico todas las enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia una enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica si se descompone una enzima en sus aminoácidos constituyentes siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primarias, secundarias,terciarias y cuaternarias de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.

MECANISMO Enzimático
 Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico (sitio activo) de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. 

Diferencias entre los catalizadores químicos y biológicos (enzimático).
1.-Velocidad de Reacción: de 106 a 1012 veces mas. La velocidad se mide como sustratos que desaparecen por unidad de tiempo V=-dS/dt o de productos formados por unidad de tiempo V=dP/dt 2.- Condiciones de reacción son mas suaves 3.- Especificidad de reacción mayor

Clasificación de las enzimas según su actividad
Tipo de enzimas Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculascon moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización. Catalizan la unión de moléculas. Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces. Actividad

Ligasas Liasas

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de...