estructura de las proteinas

Estructura de las proteínas
Elementos moduladores:
La correcta síntesis y funcionalidad de las proteínas dependen de varias condiciones externas. De este modo, no sólo el código genético influye en la estructura final de las proteínas, sino también las condiciones durante el proceso de fabricación y durante la vida útil de la proteína.
La temperatura es el elemento modulador de mayorimportancia. La temperatura favorece la reactividad, sin embargo altas temperaturas pueden producir la desnaturalización de la proteína. La desnaturalización de la proteína es la pérdida de funcionalidad de la misma y ocurre en las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias. La desnaturalización puede deberse de este modo, a una separación o modificación de la posición original de las subunidades,a la ruptura de enlaces intermoleculares o a la modificación de los patrones de disposición en el espacio regulares que forman la estructura secundaria. En algunos casos la desnaturalización es reversible, es el proceso conocido como renaturalización.
El pH también será un factor importante. Los aminoácidos son sensibles al pH ya que tanto los extremos que no se encuentran formando enlacepeptídico, como las cadenas laterales de algunos aminoácidos, poseen un carácter anfótero. Es decir, pueden actuar como ácidos o como bases. En exceso de protones los aminoácidos se encontrarán en su forma protonada y en medio básico cederán protones al medio, cambiando su reactividad según el medio. Hay otros elementos que pueden desnaturalizar una proteína, como por ejemplo algunos disolventes orgánicoscomo el alcohol, reductores como el mercaptoetanol y compuestos polares neutros como la urea.
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Las chaperonas son un conjunto de proteínas cuya función es la de modificar la estructura de otras proteínas. Sirven tanto durante la síntesis para favorecer estructuras que no podrían darse sin su ayuda, como durante la vida útil de las proteínas protegiéndolas de cambiosestructurales. Se unen a las proteínas mediante fuerzas intermoleculares pero no forman parte de la propia molécula, ya que se sintetizan aparte. Las chaperonas pueden trabajar de forma coordinada, de esta manera dependiendo de la disponibilidad de las mismas, se tiene acceso o no a ciertas proteínas. También existen sustancias como el disacárido trehalosa, que favorece los enlaces de hidrógeno volviendo másestables las estructuras proteicas.
Fuerzas intermoleculares:
Las fuerzas entre moléculas van a ser capaces de modificar la estructura espacial de las proteínas. Entre las más importantes tenemos el enlace de hidrógeno.
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El enlace de hidrógeno se produce entre un átomo muy electronegativo (N, O, F) con carga parcial negativa y un átomo de hidrógeno de una molécula cercana o dospartes de una misma molécula si es muy grande como sucede en las proteínas. Es por ejemplo la responsable de la estructura del agua en condiciones normales y de que esta sea liquida en vez de gaseosa como cabría esperar sin tener en cuenta las fuerzas intermoleculares.
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Las fuerzas de Van der Waals pueden ser debidas a: Dos polarizaciones temporales inducidas (fuerzas de dispersiónde London); una fuerza dipolo-dipolo inducido (Fuerzas de Debye) o fuerzas dipolo-dipolo permanentes (Fuerzas de Keesom), entre estas últimas tendríamos una especial de la que hemos hablado antes, el enlace de hidrógeno.
También tenemos por otro lado fuerzas intermoleculares iónicas entre especies cargadas, que también podrán crear fuerzas de atracción con dipolos y dipolos inducidos y lasfuerzas hidrofóbicas. Estas fuerzas son menos poderosas y menos importantes en cuanto a la estructura de las proteínas.
Estructura primaria:
La estructura primaría de una proteína está determinada por el orden de los aminoácidos que la componen. En el caso de tener dos aminoácidos tendríamos un dipéptido, con tres un tripéptido y así hasta componer polipéptidos, finalmente si tenemos una cantidad...