extracción del ADN

José Luis Martínez Guitarte – Raquel Martín Folgar 2012

● Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
● Los aminoácidos tienen un carbono con cuatro grupos diferentes:
● Amino.
● Ácido.
● Hidrógeno.
● Cadena lateral: diversa naturaleza.
Hidrógeno

H
H

H
N

Grupo amino

C

H

O

Grupo ácido

C
O

R
Cadena lateral

José Luis Martínez Guitarte – Raquel MartínFolgar 2012

Polimerización de aminoácidos: formación del enlace peptídico.
● Reaccionan el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino del siguiente.
H
H

H
N

C

H

O

N

C

H

H

H

C

O
C

H

O

O

R

R

H2O
H
H

H
N

C

C

H

H

N

C

H

O
C
O

R

O

R

Enlace peptídico
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Propiedades del enlace peptídico
● Las cadenas laterales quedan lejos de él.
● Tiene direccionalidad.
● Es flexible.
Niveles de estructura de las proteínas
● Las proteínas tienen distintos niveles de estructura:
● Primaria: secuencia de la proteína, es decir, el orden de los aminoácidos.
● Secundaria: interacción entre el oxígeno del grupo carboxilo de un aminoácido y el
hidrógenodel grupo amino de otro aminoácido. Las estructuras más habituales son la
hélice alfa y la hoja plegada beta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno.
● Terciaria: contacto entre los grupos laterales R de los distintos aminoácidos. La
estructura se pliega el espacio. Se estabiliza por distintos tipos de interacciones
(puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, puentes disulfuro, enlacesiónicos).
● Cuaternaria: interacción entre varios polipéptidos para formar una proteína.
Interacciones variadas (entre grupos R o los esqueletos peptídicos).
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Estructura primaria:
secuencia de aminoácidos.

Estructura secundaria:
interacción por puentes de hidrógeno.

Estructura terciaria:
interacciones entre cadenas laterales.Estructura cuaternaria:
Interacciones entre polipéptidos.

José Luis Martínez Guitarte – Raquel Martín Folgar 2012

José Luis Martínez Guitarte – Raquel Martín Folgar 2012

Desnaturalización de proteínas
● La proteína pierde su estructura tridimensional (forma nativa) y su función.
● Distintos agentes producen la desnaturalización: calor, sales, etc.

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FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
● Función contráctil: actina y miosina.
● Función transportadora: hemoglobina, lipoproteínas, transportadores de glucosa, etc.
● Función mensajera: hormonas
peptídicas.
●
Función
de
inmunoglobulinas.

defensa:

● Función estructural: proteínas de
membrana.
● Aceleradoras de las reacciones
químicas: enzimas.

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● Formados por nucleótidos: pentosa (ribosa/desoxirribosa), base nitrogenada (A, U,
G, C, T) y grupo fosfato.
Bases pirimidínicas (T, U, C)

Bases púricas (A, G)

T
P

A
P

Pentosa

Pentosa

● Nucleótidos con importancia biológica:
ATP/GTP (almacenamiento y transporte de
energía), AMPc (segundo mensajero en
transducción de señales).

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Ácido nucleico: polímero de nucleótidos.
● Polimerización por medio de enlace fosfodiester: entre pentosa de un
nucleótido y fosfato de otro.

A
P
Pentosa

T

enlace
fosfodiéster

P
Pentosa

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Tipos de ácidos nucleicos: DNA y RNA
DNA
● Componentes:
Pentosa =deoxirribosa
Bases nitrogenadas: A-T, G-C.
● Estructura más frecuente:
Doble cadena de nucleótidos opuestas unidas en
espiral por enlaces de hidrógeno entre sus bases
(doble hélice).
● Función: portar la información genética.
RNA
● Componentes:
Pentosa = ribosa
Bases nitrogenadas: A-U, G-C.
● Estructura más frecuente:
Cadena simple.
● Función: estructural, de transporte, etc.
José Luis...