Hemoglobina

Proteínas.
Relación entre estructura y
función.
Hemoglobina y Mioglobina I

Dra. Karla Juárez
karla.juarez04@liveusam.edu.sv

Valor del Mes:

VERDAD

2

VERDA
D:
La
concordancia
entre aquello
que se dice
con lo que se
piensa
o
siente.

Objetivo:

3

• Explicar las diferencias estructurales (Estructura
de las proteínas) y funcionales (Transporte y
almacenamiento de oxígeno) de la Hemoglobina
yla
Mioglobina,
enfatizando
en
las
características principales del grupo hemo y el
estado de oxidación del átomo de hierro (Fe)
como punto clave para la unión reversible de 02.
Así como describir las principales alteraciones de
la función de la hemoglobina ante un cambio en
el estado de oxidación del átomo de hierro.

Contenido. Que al término del
tema el estudiante sea capaz de:
• Explicar laestructura y función de
hemoglobina (Hb).

la Mioglobina (Mb) y

4

la de

la

• Anotar las diferencias estructurales y funcionales entre Mb y Hb.
• Explicar cómo se mantiene el Fe en el hemo; el estado iónico que se
requiere para unirse reversiblemente al O2.
• Interpretar los gráficos que revelan los cambios en la afinidad de la Hb por
el O2 cuando se somete a diferentes factores como: pO 2, pCO2,[H+], [2,3BPG], temperatura
• Deducir los cambios de la saturación de la Hb cuando exista alteración en
el organismo de cualquiera de los factores anotados en a), b), c), d) y e),
del objetivo anterior. Definir P50.
• Explicar con base a su estructura las propiedades alostéricas de la Hb.
• Relacionar la estructura con la función de las moléculas tomando como
modelo la Mb y la Hb.
• Reconoceraquellas características particulares de la estructura de la

Recordatorio clase anterior

5

¿Qué son las proteínas?
• Son biopolímeros constituidos por gran numero de
unidades
estructurales simples repetitivas
(monómero) que forman cadenas lineales de
aminoácidos.

Hidrófobos /
No Polares
ALIFÁTICO
S
Glicina (Gly),
Alanina (Ala),
Valina (Val),
Leucina
(Leu),
Isoleucina
(Ile),
Cisteína
(Cis),Metionina
(Met),
Prolina (Pro)

AROMÁTI
COS

Fenilalanina
(Phe),
Tirosina
(Tir),
Triptófano
(Trp)

Hidrófi los /
Polares
6

POLARES
NEUTROS

Serina
(Ser),
Treonina
(Tre),
Asparagina
(Asn),
Glutamina
(Gln)

ÁCIDOS

BÁSICO
S

Carga
(-)

Carga
(+)

Ácido
Aspártico
(Asp),
Ácido
glutámico
(Glu)

Histidina
(His),
Lisina
(Lis),
Arginina
(Arg)

Recordatorio clase anterior

Niveles de Organización

7Recordatorio clase anterior
¿Funciones de las proteínas?
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Estructurales. Queratina
Enzimáticas. Anhidrasa carbónica
Transporte. Hemoglobina
Protección. Inmunoglobulinas
Hormonas. Insulina
Almacenamiento. Mioglobina

8

Hemoproteínas

9

Son un grupo de proteínas especializadas que
contienen un grupo hemo como grupo prostético
estrechamente unido. Las dos hemoproteínas mas
abundantes enel ser humano son:

•Hemoglobina
•Mioglobina
El grupo Hemo sirve para unir reversiblemente
al Oxígeno

MIOGLOBINA (Mb)

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• Es una hemoproteína presente en el MÚSCULO
CARDÍACO Y ESQUELÉTICO, funciona como deposito
de O2.
• La Mb consta de una única cadena polipeptídica,
estructuralmente similar a cada una de las cadenas
polipeptídicas de la molécula tetrámera de la
Hemoglobina.

MIOGLOBINA(Mb)
- Estructura secundaria: 75-78 % de
los aminoácidos
se encuentran
formando estructura de alpha-helice.
Las
alpha-hélices
están
empaquetadas y dispuestas en
estructura terciaria casi esférica,
denominado
“plegamiento
de
globina”.
- Presenta un grupo prostético
HEMO.

HEMOGLOBINA (Hb)

12

• Se
encuentra
presente
exclusivamente
en
los
ERITROCITOS, su función principal es transportar O2 desde
lospulmones hasta los tejidos.
• Desde el punto de vista estructural y funcional, la Hb es
mas compleja que la Mb, ya que la Hb puede transportar
H+ y CO2 desde los tejidos hasta los pulmones y puede
llevar 4 moléculas de O2 desde los pulmones hasta las
demás células.

Tipos de Hb
• La Hb presenta diferentes
tipos que obedecen a sus
características estructurales.
• Esta formada por diferentes...