Javiero-Odonto

Bustos Jaimes I, Castañeda Patlán C, Oria Hernández J,
Rendón Huerta E, Reyes Vivas H, Romero Álvarez I,
(eds). Mensaje Bioquímico, Vol XXXII. Depto de
Bioquímica, Fac de Medicina, Universidad Nacional
Autónoma de México. Cd Universitaria, México, DF,
MÉXICO (2008).
(http://bq.unam.mx/mensajebioquimico)
(ISSN-0188-137X)

LAS AMILOIDOSIS HUMANAS: CUANDO LAS PROTEÍNAS
MUESTRAN SU LADOOSCURO
Luis Del Pozo Yauner1,2*, Sandra Leticia Rodríguez Ambriz3 y Baltazar
Becerril1**
1. Instituto de Biotecnología, UNAM. Av. Universidad #2001, Col. Chamilpa C.P. 62210
Cuernavaca, Morelos
2. Instituto Nacional de Medicina Genómica, Periférico Sur No. 4124, Torre Zafiro II, Piso 6 Col.
Ex Rancho de Anzaldo, Álvaro Obregón, C.P. 01900, México, D.F.
3. Centro de Desarrollo de ProductosBióticos /IPN. San Isidro Km. 8.5 Carretera YautepecJojutla, Yautepec. C.P. 62730, Morelos
*ldelpozo@inmegen.gob.mx, **baltazar@ibt.unam.mx

Resumen
Las proteínas son esenciales para la vida debido a que ejecutan la mayoría de las
funciones que le dan soporte. Para cumplir estas funciones, las proteínas deben plegarse en su
correspondiente estructura nativa y conservar este estado, aun en lascondiciones de estrés
físico, químico y funcional que enfrentan tanto en el interior como en el exterior de la célula. Se
ha demostrado que numerosas enfermedades humanas y de los animales, reunidas bajo el
término de amiloidosis, están asociadas a alteraciones del plegamiento de un grupo particular de
proteínas que se depositan en el espacio extracelular en forma de agregados fibrilaresinsolubles. Los factores y condiciones que determinan este comportamiento patológico son muy
diversos, como diversas en secuencia y estructura son las proteínas implicadas. Sin embargo,
los agregados fibrilares que forman, denominados amiloides, comparten numerosas propiedades
biofísicas y estructurales. Este trabajo trata de los fundamentos de la agregación amiloide de las
proteínas y de lascaracterísticas generales de esta clase de agregados. Se analizan las
condiciones y factores relacionados con su formación y se describen los elementos básicos de
los diferentes modelos estructurales propuestos para explicar las propiedades de las fibras
amilolides.
Palabras clave: amiloidosis, plegamiento de proteinas, agregación de proteínas.

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MENSAJE BIOQUÍMICO, Vol. XXXII (2008)Abstract
Proteins are essential for life because they carry out most of the cellular functions. In
order to display its structural or catalytic roles, proteins must fold to its native structural state and
keep this conformation, even in the adverse physicochemical conditions that may face either
inside or outside the cell. It is well known that many human and animal diseases, classified
togetheras amyloidosis, are produced by defects in the folding of proteins. These misfolded
proteins accumulate as aggregates as insoluble fibrils in the extracellular space. The conditions
that determine this pathological behaviour are diverse as is the nature of proteins. However,
these fibrils aggregates, also called amyloids, share many biophysical and structural properties.
In this work we reviewthe fundamentals of amyloid aggregation of proteins as well as the general
properties of the amyloid state. The conditions and factors promoting the amyloid formation are
also reviewed in addition to the current structural models and theories to explain the
physicochemical properties of amyloid fibrils.
Keywords: amyloidosis, protein folding, protein aggregation.

Introducción
Lasproteínas, protagonistas fundamentales de la vida: propiedades estructurales
generales
Las proteínas son polímeros lineales constituidos por subunidades o bloques menores
denominados aminoácidos. Aunque en la naturaleza se han identificado cientos de aminoácidos
diferentes, sólo veinte de estos, todos -aminoácidos de la serie L, forman parte de las proteínas
[1]. La característica distintiva de una...