Mioglobina Y Hemoglobina

TEMA 6 y 7: ESTRUCTURA CUATERNARIA. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA.
1. DIFERENCIAS ENTRE PROTEÍNA FIBROSA Y GLOBULAR:
Fibrosas: Tienen forma alargada. Unidades repetidas de un solo tipo de estructura secundaria. Resistentes e insolubles. Tienen función estructural. Ej: Colágeno, queratina… Globurales: Forma más o menos esférica, ricas en estructura secundaria, solubles, flexibles y dinámicas. Puedenllevar acabo numerosas funciones. Ej: hemoglobina (transportadora de oxígeno), inmunoglubina (anticuerpos), Enzimas…

2. FUNCIONALIDAD DE PROTEÍNAS GLOBURALES:
La funcionalidad de las proteínas globurales depende de sus propiedades dinámicas. Flexibidad: No son estructuras rígidas. Su flexibilidad depende de un gran número de enlaces débiles. Cambios conformacionales: son pequeñas variacionesde su estructura terciaria. Sirven para regular su actividad. Interacciones: la flexibilidad y los cambios confromacionales aumentan la capacidad de la proteína para llevar acabo interacciones. Son uniones reversible de ligados, se lleva a cabo mediante enlaces débiles. Interacciones reversibles proteína-proteína.

3. LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA SON PROTEÍNAS

GLOBURALES.
La mioglobina esuna hemoproteína monomérica (153 aminoácidos y 16.000 daltons). Su función es almacenar el oxígeno en los tejidos. El músculo es el tejido con mayor cantidad de mioglobina, porque necesita mucho más oxígeno que los otros tejidos, por necesitar más energía. La hemoglobina es una hemoproteína tetramérica, cada cadena es muy similar a la de hemoglobina. Sus funciones es transportar oxígeno (pulmón altejido) y transporta CO₂ (tejido – pulmón), también interviene en el transporte de protones. Ambas están formado por una parte no proteíca común. Están formadas por el anillo tetrapirrólico, que a su vez esta formado por cuatro anillos pirrónico. Esos cuatro anillos pirrónicos están unidos para formar el anillo tetrapirrólico por enlaces metilo (enlace alfa, beta, gamma y delta). El grupoprostético es el hemo, para formar el grupo hemo tiene que estar unido un hierro. Es importante que ese hierro este en estado ferroso (Fe²⁺). Existen mecanismos intracelulares para que no pase a estado férrico. En estado férrico no funciona el almacenamiento de oxígeno por lo que afecta al transporte y al almacenamiento y la proteína pierde su funcionalidad.

Si hay una gran cantidad de hierro enestado férrico, se produce una enfermedad denominda metahemaglobinemia, que indica que ha perdido la funcionalidad los glóbulos rojos de transportar el oxígeno. Es muy polar y se disuelve poco en soluciones acuosas. Se evita así la alta reactividad del oxígeno y crea una atmósfera hidrófobica. El hierro se une al oxígeno y está anclado a la proteína mediante la unión del hierro al anillo imidazol de laHistidina His F8 His₉₃, también se la denomina histidina proximal. Se denomina proximal porque hay una Histidina distal, esta histidina recibe el nombre de His E7, establece un puente de hidrógeno entre el oxígeno y el anillo imidazol de la histidina. El Fe²⁺ interactúa por enlace covalente con la HisF8, con el oxígeno( también con la His E7) y también con el nitrógeno del anillo tetrapirrólico.Hay una inclinación que permite que el oxígeno salga con facilidad (no es perpendicular). La cadena alfa y la cadena beta se pueden unir al grupo hemo. En la hemoglobina hay 4 anillos tetrapirrólico.

Comparación de los aminoácidos de la Mioglobina, y las cadenas alfa y beta de la hemoglobina A1: Comparten la posición de la His E7, y la HisF8. Nos permite conocer donde no hay aminoácidosiguales. Por ejemplo: la His 146, de la cadena beta. La His 143, la His 2 ni la Lisina 82. Esto ayuda a averiguar que en los giros hay problemas. Lo que indica que entre la subunidad alfa y la subunidad beta hay diferencias.

4. LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA. LA CONCENTRACIÓN DE OXÍGENO.
La mioglobina y [O₂]: Mb + O₂ MbO₂ Y₀₂ = fracción de saturación = numero de sitios ocupados entre el número de...