Proteinas.

PROTEINAS

Instituto Técnico Nacional de Comercio

Jornada Nocturna

LUIS FELIPE PINTO JINETE

Ciclo V1-B

Profesor

Wistong de Jesús Sarmiento Otoño

Asignatura

Química Orgánica

Barranquilla 29 de octubre de 2010.

Contenido

-Funciones.

-Aminoácidos.

-Propiedades de los aminoácidos.

-Enlace peptídico.

-Plegamiento de proteínas.

- Desnaturalización deproteínas.

-Análisis Conceptual

-Mapa conceptual.

-Bibliografía.

Introducción.

Las proteínas, desde que se tiene conocimiento de ellas se ha descubierto cada vez mas y con mayor profundidad lo importante y lo necesarias que son en nuestra vida cotidiana, ya sea para nuestro cuerpo, para el consumo, para energía, o para diferentes instrumentos que usamos a diario, en el siguiente trabajoexplicaremos mas detalladamente las diferentes clases de proteínas, los usos, y sus clasificaciones según composición.

Objetivos

1) comprender más a fondo el funcionamiento de las proteínas en nuestra vida diaria

2) entender el uso práctico de las proteínas en nuestros cuerpos,

3) comprender y analizar las estructuras de estas moléculas.

4) hacer un mapa conceptual lo mas entendibleposible. Con la mayor información posible.

PROTEINAS

Funciones.

En general todas las de la célula:
- Catalizadores: aceleran las reacciones varios órdenes de magnitud.
- Estructural: gracias a su estructura fibrosa.
- Movimiento de las células: como es el caso de los músculos.
- Transmisión del impulso nervioso: el receptor es una proteína.
- Transporte: uniéndose a sustancias máspequeñas como la hemoglobina y el oxígeno.
- Almacén: en la hemoglobina el O es estable unido al Fe.
- Defensa: los anticuerpos son proteínas.
- Reguladores: regula expresión del DNA, tiene un papel importante en el crecimiento y diferenciación de las células.

Estructura.

Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Algunas tienen entre 50 y 2500 aminoácidos. Como hay 20aminoácido hay muchas variaciones: 20n donde n es el número de monómeros. Desde el punto de vista estructural lo más importante es que tiene estructura tridimensional. De todas las maneras posibles sólo se ordena de la forma que sea más estable termodinámicamente. Para que funcionen tienen que tener estructura tridimensional, estar en conformación nativa. La desnaturalización es la pérdida deestructura tridimensional, la cadena de aminoácidos está igual pero no funciona, está hidrolizada.

AMINOACIDOS.

α -aminoácidos:
Son los monómeros constituyentes. En el carbono α tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. El carbono es α porque está al lado del carbono más oxidado. Los otros 2 sustituyentes son un hidrógeno y una cadena lateral R. Como hay 20 R distintos hay 20 aminoácidodiferentes. Según R el aminoácido tendrá unas propiedades u otras. A pH celular (7) el grupo carboxilo está disociado (implica carga negativa) y el amino protonado. Aunque R no interaccione con agua los otros grupos sí.
Cadenas laterales:

Apolares:

 no tienen tendencia a interaccionar con el agua iónicamente o por puentes de hidrógeno.
1- Cadena alifática: alanina, valina, leucina, isoleucina.
2-Anillo aromático: fenilalanina, triptófano.
3- Azufre en R: metionina
4- Prolina: la cadena lateral se une al grupo amino del aminoácido formando una anillo.

Polares: 

una cadena polar tiene grupos que interaccionan con el agua. A pH fisiológico pueden estar cargados o no.
No cargados:
- Glicina.
- Hidroxilo: serina, treonina, tirosina.
- Sulfhidrilo: cisteína, es importante porquesufre interacciones que no padece ningún otro, porque se puede establecer un puente bisulfuro entre las cadenas laterales.
- Amida: glutamina y asparagina. Son derivados de dos aminoácido ácidos (glutámico y aspártico).
Cargados negativamente:
Tienen una carga negativa en la cadena lateral. como tienen u grupo carboxilo son aminoácido ácidos.
- aminoácido ácidos: aspártico (β -carboxilo) y...