Proteinas

Estructura de las proteínas.
Las proteínas son polímeros lineales de α-aminoácidos (AA) con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. También se las define como poli aminoácidos, es decir, heteropolímeros naturales formados por un gran número de AA, de elevada masa molecular.
Linus Pauling y Robert Corey quienes a partir de 1939 iniciaron una serie de estudiostendientes a determinar la estructura tridimensional de las proteínas, es decir, la disposición espacial de las cadenas de AA. Midieron longitudes de enlace C-N de los AA, observando que eran más cortas que en las aminas; también que los átomos adyacentes a la cadena poli peptídica son coplanares, es decir, el enlace peptídico del grupo amida se encuentra en un plano (las uniones C=O y N-H formanángulos de 180º). A partir de estas investigaciones concluyeron que existen niveles de estructuración en las proteínas.
Estructura primaria:
es la secuencia lineal de los AA en la cadena proteica, es decir, la cantidad de AA de cada clase que hay en la cadena y el orden en el que están alineados los mismos, así como la ubicación de los puentes di sulfuro. Estas uniones son todas de caráctercovalente.
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas.




La estructura lineal de AA en una secuencia determinada, puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio (disposiciones de los átomos). Estas constituyen la estructura secundaria y terciaria de una proteína. Estas conformaciones pueden asociarse originando estructuras de orden superior, oestructura cuaternaria.

Estructura secundaria
El estudio de la secuencia de un péptido da una falsa idea lineal de su estructura. Es posible que entre los residuos de los AA de la cadena lineal se establezcan enlaces adicionales de carácter no covalente, entre los grupos funcionales de una o varias cadenas peptídicas, dado que estas conformaciones tienen menor energía libre y por lo tanto son másestables. Entre ellas se distinguen:
a. Conformación al azar
b. Conformación α-hélice
c. Conformación β o hoja plegada
d. Conformación del colágeno.
a. Conformación al azar: en algunos péptidos o en ciertas regiones de los péptidos, no existen interacciones de suficiente consideración para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria.
b. α-hélice: sepresenta cuando una cadena poli peptídica gira sobre sí misma (en torno al carbono alfa) uniéndose por puente de hidrógeno intramoleculares, cada 3,6 restos de AA. Las cadenas laterales de los AA en la conformación, se ssituán en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimento estérico. Cortan la hélice, la prolina (dado que el Carbono α no tiene libertad de giro) así como AA muypolares como la lisina y el ácido glutámico (acá debido a la fuerte atracción o repulsión)




c. conformación β o hoja plegada: los enlaces de Hidrógeno se establecen periódicamente entre AA pertenecientes a cadenas distintas, que pueden estar orientadas paralelas o anti paralelas.


d. conformación del colágeno: el colágeno es un importante proteína fibrosa, que tiene una conformacióntípica; la cadena peptídica está compuesta por la repetición periódica de 3 AA: glicina, prolina o hidroxiprolina y otro un AA cualquiera. La frecuencia periódica de la prolina condiciona el enrollamiento peculiar de la hélice levógira del colágeno; mientras que la glicina, que carece de cadena lateral, permite la máxima proximidad entre hélices diferentes. Dependerá del tercer AA, si se refuerzala estructura mediante enlaces covalentes intercatenarios (entre cadenas).


Estructura terciara de las proteínas:
Incluye las interacciones entre segmentos laterales de la cadena polipeptídica de los AA que forman el esqueleto completo de la proteína y que permiten un mayor grado de plegamiento hasta adoptar la forma tridimensional final característica. No siempre es clara la diferencia...