Termodinamica aplicaciones a sistemas biologicos

3.7 ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA
Una extensa discusión de la estructura de la proteína está fuera del alcance de este Tratado, pero resulta esclarecedor para discutir algunos aspectos de las proteínas en términos de la termodinámica. Muchas discusiones excelentes de la estructura de las proteínas están disponibles. Las proteínas, por supuesto, son polímeros de aminoácidos y los aminoácidoscontienen grupos polares y no polares. Las estructuras de los 20 comunes aminoácidos está en el apéndice 3, y la estructura covalente de una cadena de polipéptido se muestra en la figura 3-3. Primero consideraremos el papel de los grupos no polares en proteínas, es decir, las cadenas laterales de aminoácidos que contienen grupos de metilo y metileno y residuos aromáticos.
Como punto de partida,consideremos la termodinámica de transferir los hidrocarburos metano y etano a partir de un solvente orgánico al agua. Los parámetros termodinámicos de presentación pueden medirse por este proceso simplemente mediante la determinación de la solubilidad de los hidrocarburos en cada uno de los disolventes. Ya que el hidrocarburo puro está en equilibrio con cada una de las soluciones saturadas, las dossoluciones saturadas deben estar en equilibrio entre sí. La reacción de transferencia puede escribirse como la suma de los equilibrios de solubilidad:
Hidrocarburos (solvente orgánico) ------ hidrocarburos
Hidrocarburo ------------------------------------ hidrocarburos (agua)
Hidrocarburos (solvente orgánico) = hidrocarburos (agua)
La transferencia de energía va del grupo amino terminal alcarboxilo terminal.
ΔGt= RTln([Xo]/Xw]) donde Xo y Xw son la fracción molar de solubilidad en el solvente organico y el agua.
Como era de esperar, el cambio de energía libre es desfavorable, pues los hidrocarburos no se disuelven fácilmente en agua. Sin embargo, el cambio de energía es favorable para que el cambio de entropía negativa sea la responsable de la energía libre desfavorable. ¿Cuál esla razón para el cambio de entropía negativa? Es debido al hecho de que la estructura normal de agua está rota por la inserción de los hidrocarburos, y las moléculas de agua tienden a formar puentes de hidrogeno con todo el hidrocarburo que es mucho más ordenada que la estructura normal de agua. Por lo tanto, es la formación de estructuras como el hielo son ordenadas en todo el hidrocarburo quees la fuente de la variación de entropía negativa.
Para hacer esto más pertinentes a las proteínas, se ha medido la energía libre de la transferencia de aminoácidos de un entorno de hidrocarburos similar (etanol) al agua. Esto se realiza mediante la determinación de la solubilidad de los aminoácidos en etanol y agua. Similares a antes, en ambos casos el aminoácido en solución está en equilibriocon el sólido, por lo que se puede medir la energía de libre transferencia:
Amino acid (ethanol) ----- Amino acid (solid)
Amino acid (solid) ----- --- Amino acid (water)
Amino acid (ethanol) ------Amino acid (water)
Un aminoácido en alcohol es neutro considerando que el agua es un zwiterion.( es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas ynegativas sobre átomos diferentes)
Si glicina que no tiene cadenas laterales, es tomado como el estándar, entonces restando su energía de libre transferencia de las energías de libre transferencia de los aminoácidos le dará la energía libre de transferencia para el aminoácido cadenas laterales. La energía de libre transferencia global para todos los aminoácidos es negativa (favorable) porque elacusado amino y grupos carboxilo son solvatados por el agua, una interacción altamente favorable. Sin embargo, los cambios de energía libre estándar de transferencia de las cadenas laterales hidrofóbicas son todas positivas, como fue visto para la transferencia de metano y etano de un solvente orgánico en el agua.
¿Cuál es la importancia de tales datos para la estructura de las proteínas? Estos...