Actividad de la LDH y SDH

INTRODUCCIÓN
La reacción catalizada por la Lactato deshidrogenasa (LDH) que reviste importancia es la reducción del ácido pirúvico a ácido láctico, cuando se combina con dos átomos de hidrógeno. Para describir con precisión los sustratos y los productos del lactato deshidrogenasa se requiere el desarrollo químico completo de la reacción catalizada por la lactato deshidrogenasa, los sustratosde la LDH son el ácido pirúvico y el NADH2 y sus productos son el ácido láctico y el NAD.
La cantidad de enzima LACTATO DESHDROGENASA determina la cantidad de ATP en ausencia de O2 a las Células, en el caso de las células musculares una menor cantidad de enzima implicaría una velocidad escasa de producción de ATP, en algunos animales como la rana leopardo la mayor velocidad de salto de la rana sedebe a la presencia de una mayor cantidad de enzima lactato deshidrogenasa.
BASE BASE
La enzima succinato deshidrogenasa o deshidrogenasa del ácido succínico es una Oxidorreductasa que cataliza la oxidación del succinato para formar fumarato siendo la coenzima el FAD. Esta enzima se localiza en eucariotes en la membrana mitocondrial interna (trabajaremos con el homogenizado de hígado de rata).El H2 cedido por el succinato puede ser transferido del FADH2 a un colorante susceptible como el azul de metileno que al cambiar su estado redox pasa de coloreado a incoloro o viceversa. Coloreado cuando se encuentra oxidado e incoloro cuando se reduce.
El sistema será aislado con una capa de aceite mineral debido a la reoxidación del azul de metileno ocurrida por entrar éste en contacto con eloxígeno del medio formándose por tanto una coloración azul y peróxido de hidrógeno.












MARCO TEÓRICO
En el músculo cuando la demanda de ATP es alta y el oxígeno está agotado, la enzima lactato deshidrogenasa (LDH) cataliza la oxidación de NADH a pirutavo para producir NAD+ y lactato.
Los mamíferos tienen 2 tipos de subunidades diferentes tipo M (predomina en los tejidosaeróbicos) y tipo H (tejidos en condiciones anaeróbicas como el músculo esquelético y el hígado) de lactato deshidrogenasa que juntas forman cuatro isoenzimas tetramericas que se encuentran en la mayoría de los tejidos. (A)
La LDH tipo H esta mejor adaptada para funcionar en la oxidación del lactato al piruvato, mientras que la LDH tipo M se adapta mejor a catalizar la reacción inversa. (A)
Lasdiferentes isoenzimas presenta características cinéticas distintas, así la isoenzima compuesta por 4 subunidades M (M4) tiene una Km relativamente elevada para el piruvato, mientras que la isoenzima H4 tiene una Km relativamente elevada para el piruvato. Parece ser que las isoenzimas híbridas (M1H3, M2H2 y M3H1) presentan características intermedias a las de las isoenzimas puras. Cada una de lascuales se encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede identificarse mediante electroforesis.
LDH-1 (H4): en el corazón y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en el sistema retículoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en los pulmones.
LDH-4 (HM3): en los riñones, placenta y páncreas.
LDH-5 (M4): en el hígado y músculo esquelético.


La LDH es una enzima cercana al equilibrio, por tanto,no reguladora, pero sí regulada por la razón NADH / NAD+ y por la posibilidad de presentar formas iscenzimáticas con características distintas tanto cinéticas como de inhibición por sustrato.
Fermentación homoláctica.
En el músculo, en periodos de alta actividad en los cuales la demanda de ATP es alta y el oxígeno ha sido consumido, la lactato deshidrogenasa (LDH) cataliza la reducción delpiruvato a L-lactato 

La contracción muscular se realiza gracias a la hidrólisis del ATP, él que se regenera en la fosforilación oxidativa en el mitocondria de las fibras del músculo (rojo) de contracción lenta y por la glicólisis que da lactato en las fibras de músculo (blanco) de contracción rápida Las fibras de contracción lenta producen también lactato cuando la demanda de ATP excede el flujo...