Amilasa Salival





INFORME DE PRÁCTICA
01
I Unidad.

DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA







I. INTRODUCIÓN.
Enzimas
1Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionenenergía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular.
2Historia de la investigación de las enzimas: Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre pareja a la historia de la investigación de lasenzimas. Podemos citar hitos importantes:
La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a comienzos del siglo XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva.
En 1835 la primera teoría general sobre la catálisis química publicada por J. J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemoscomo un enzima: la diastasa de la malta, señalando que la hidrólisis del almidón se catalizaba más eficazmente por ésta que por el ácido sulfúrico.
En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadoresse hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las células de la levadura por lo que no podían actuar fuera de estas.
En 1877 se utilizaba por primera vez la denominación ‘enzima’ (etimológicamente ‘en la levadura’)
-En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuarindependientemente de la estructura celular. Este hecho permitió estudiar "in vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composición.
En 1926 J.B. Sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostró que los cristales estaban formados por proteínas.
Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida demodo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biológicos. Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas diferentes, habiéndose aislado muchos de ellos en forma cristalina.
En 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis, hecho este que obligó a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de losbiocatalizadores.
Actualmente se sabe que no todas las enzimas son proteínas. Las excepciones notables comprenden RNA ribosomales y un puñado de moléculas de RNA que se dividen por sí mismas o se empalman por sí mismas, conocidas en conjunto como ribozimas.
Además de servir como los catalizadores para todos los procesos metabólicos, su impresionante actividad catalítica, especificidad para sustrato yestereoespecificidad permiten a las enzimas desempeñar funciones clave en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos.
Otra característica que se conoce es su poder de selectividad extrema. Al contrario de casi todos los caralizadores usados en química sintética, las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único o un pequeñoconjunto de sustratos estrechamente relacionados.
Las enzimas, al ser una gran variedad, se ha creado un sistema de nomenclatura para poder determinarla universalmente, las enzimas se agrupan en seis clases: Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isómeras y ligasas. A pesar de la claridad del sistema IUB, los nombres son muy largo y hasta cierto punto engorroso.
AMILASA SALIVAL
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