Aminoácidos

AMINOÁCIDOS:
Estructura de los alfa-aminoácidos.
Todas las proteínas son polímeros, y los alfa aminoácidos son los monómeros que secombinan para formarlas. El grupo amino esta unido al carbono alfa, el carbonocontiguo al grupo carboxilo; de aquí proviene el nombre de alfa- aminoácido. Alcarbono alfa de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y unacadena lateral (R). Lascaracterísticas estructurales y químicas de los grupos R son lasque le adjudican diferentes propiedades a cada uno de los aminoácidos y, por lo tanto,determinan su función dentro de una proteína ya constituida.
De todos los aminoácidos que se conocen en la naturaleza, únicamente 20 forman parte de las proteínas o sea que están codificados en los genes de todos los organismos.Algunos de estosaminoácidos son esenciales; esto significa que no son sintetizados por el organismo del todo o en cantidades suficientes para poder cumplir con los requisitos celulares.En condiciones in vivo, la mayor parte de la bioquímica se lleva a cabo en el margen de pH fisiológico próximo a la neutralidad. El pKa de los grupos carboxilo y amino de los alfa aminoácidos es aproximadamente 2 y 10 respectivamente. Porconsiguiente, en la proximidad del pH neutro, el grupo carboxilo habrá perdido un protón y el grupo amino habrá captado un protón, para dar la forma Zwitterion. De manera que en solución acuosa, los aminoácidos pueden funcionar como ácidos o como bases (son anfolitos)



Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas :
Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas lateralesalifáticas o alcanos.El grupo R se extiende más y se hace más hidrófobo. Los aminoácidos hidrófobos se encuentran normalmente en el interior de las moléculas proteicas,donde están protegidos del agua. La prolina a pesar de que es un aminoácido cíclico, comparte muchas propiedades con los aminoácidos alifáticos, su cadena lateral tiene un carácter principalmente alifático. Sin embargo la rigidez delanillo suele dificultar el plegado de los residuos de prolina en las estructuras proteicas

Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre : en esta categoría encontramos a la serina, cisteína, treonina y metionina .Debido a que sus cadenas laterales son débilmente polares, son en general más hidrófilos que sus análogos alifáticos, a pesar que la metionina es bastantehidrófoba. 

Aminoácidos aromáticos :
fenilalanina, tirosina y triptófano .Presentan cadenas laterales aromáticas. La fenilalanina
junto con losaminoácidos alifáticos (val, leu, ile), es uno de los aminoácidos más hidrófobos.La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramentehidrófobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas laterales.Los aminoácidos aromáticos, como lamayoría de los compuestos que llevananillos conjugados, absorben luz con fuerza en la región del espectro ultravioletacercano. Esta característica se usa con frecuencia para la detección analítica delas proteínas, midiendo la absorción a 280 nm.

Aminoácidos básicos : histidina, lisina y arginina llevan grupos básicos en suscadenas laterales. Existen a valores de pH próximos a la neutralidad.Lahistidina es el menos básico de los tres, debido a que puede intercambiar protones cerca del pH fisiológico, suele participar a menudo en la catálisis enzimática que comporta transferencia de protones.La lisina y la arginina son aminoácidos más básicos y sus cadenas laterales están siempre cargadas positivamente en condiciones fisiológicas.
 Los aminoácidos básicos son muy polares y en consecuencia suelenhallarse normalmente en las superficies exteriores de las proteínas, donde pueden hidratarse por el entorno acuoso que les rodea.
Aminoácidos ácidos y sus amidas :
ácido aspártico y el ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7. La carga negativa de la cadena lateral se conserva en condiciones fisiológicas. Por lo tanto, se suele denominar a...