Aminoaciacidos

los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado taLombién un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, laleucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua.. La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólicotienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de lasmoléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
1.- Basada en la forma de las proteinas:

a) Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcionmetabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en elexterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cualderiva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.

.- Basada en la composicion:

a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas.

b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. Enestas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:
- nucleoproteinas
- glycoproteinas
- flavoproteinas
- hemoproteinas,
- etc.

las proteinas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteinas que contienen todos losaminoacidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

aminoácidos proteicos
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:
• aminácidos codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas
• Los AA proteicos codificables son 20
Los...