aminoacidos

Naturaleza Química de los Aminoácidos
Todos los péptidos y polipéptidos son polímeros de α-aminoácidos. Hay 20 α-amino ácidos que son relevantes para hacer proteínas en los mamíferos (véase abajo). Varios otros aminoácidos se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a péptidos o a proteínas). Estos aminoácidos que no están asociados a las proteínas tienen funcionesespecializadas. Varios de los aminoácidos que están en las proteínas también tienen funciones distintas a las de formación de péptidos y las proteínas, e.g., tirosina en la formación de hormonas tiroideas o glutamato que actuaba como neurotransmisor.
Los α-aminoácidos de los péptidos y proteínas (excepto la prolina) consisten en un ácido carboxílico (–COOH) y un grupo funcional amino (–NH2) unido almismo átomo de carbón tetraédrico. Este carbón es el carbón-α. Los grupos-R que distinguen un aminoácido de otro, también se unen al carbón-α (excepto en el caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrógeno). La cuarta substitución en el carbón-α tetraédrico de los aminoácidos es el hidrógeno.
Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas
Aminoácido Símbolo Estructura* pK1(COOH) pK2 (NH2) pK Grupo-R
Aminoácidos con grupos Alifáticos
Glicina Gly - G 2.4 9.8
Alanina Ala - A 2.4 9.9
Valina Val - V 2.2 9.7
Leucina Leu - L 2.3 9.7
Isoleucina Ile - I 2.3 9.8
Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
Serina Ser - S 2.2 9.2 ≈13
Treonina Thr - T 2.1 9.1 ≈13
Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufreCisteina Cys - C 1.9 10.8 8.3
Metionina Met - M 2.1 9.3
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Ácido Aspártico Asp - D 2.0 9.9 3.9
Asparagina Asn - N 2.1 8.8
Ácido Glutámico Glu - E 2.1 9.5 4.1
Glutamina Gln - Q 2.2 9.1
Aminoácidos básicos
Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5
Lisina Lys - K 2.2 9.2 10.8
Histidina His - H 1.8 9.2 6.0
Aminoácidosaromáticos
Fenilalanina Phe - F 2.2 9.2
Tirosina Tyr - Y 2.2 9.1 10.1
Triptofano Trp - W 2.4 9.4
Iminoácidos
Prolina Pro - P 2.0 10.6
*El esqueleto de los aminoácidos es rojo y los grupos-R negros
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Clasificaciones de los Aminoácidos
Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R enel átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.
Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con elambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
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Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos).Como resultado de su capacidad de iotización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
R-COOH R-COO– + H+
R-NH3+ R-NH2+ H+
Las reacciones de equilibrio, segœn lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino. A pH fisiológico (alrededor 7.4) elgrupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comœnmente el logaritmo...