aminoacidos

Aminoácido
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que sedenominaenlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguoal grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que seconocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22, los últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.
[editar]Según las propiedades de su cadena

Otraforma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en losgrupos neutros polares y neutros no polares).

Proteína


Estructura tridimensional de la mioglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El términoproteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del griego πρωτεῖος (proteios), que significa'prominente, de primera calidad'.1
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de lasanteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).2
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Sonimprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),
Inmunológica (anticuerpos),
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),...