Aminoacidos

QUE ES UN AMINOACIDO?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando unenlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une untercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LOS AMINOACIDOS
La alimentación humana debe contener cantidades adecuadas de a.a. esenciales, ya que el ser humano ni los demásanimales superiores pueden sintetizar estos a.a. en las proporciones necesarias para mantener el crecimiento infantil o conservar la salud en los adultos. En forma de proteínas, los a.a. realizan una multitud de funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida. Por ello, trastornos graves pueden ser causados por defectos genéticos en el metabolismo de los a.a. Ej.:fenilcetonuria, que si no es tratada oportunamente conducirá a un retraso mental y muerte temprana. Otros padecimientos genéticos pueden deberse a la alteración de la capacidad para transportar a.a. específicos a las células, causando comúnmente una excreción urinaria exagerada de uno o más a.a. (aminoacidurias).

Clasificación de los aminoácidos
Los a.a. se pueden agrupar según las propiedades de sus gruposR, en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílico. Existen 5 clases principales de a.a.:
Con grupos R apolares y alifáticos
Con grupos R aromáticos (generalmente apolares)
Con grupos polares sin carga
Con grupos cargados negativamente
Con gruposcargados positivamente

Grupos R apolares alifáticos
Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura más sencilla) impone el mínimo impedimento estérico, loque le permite más flexibilidad estructural que cualquier otro a.a. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las proteínas.
Grupos R aromáticos
La fenilalanina, tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cualesson especialmente fuertes cuando los grupos aromáticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo –OH de la tirosina puede formar puentes de H y actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptófaano son significativamente más polares que la fenilalanina (grupo –OH y el N del anillo indólico del triptófano). El triptófano y latirosina, y en menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la característica absorbancia fuerte de luz por parte de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm.

Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos a.a. son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los a.a. apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí seincluyen la serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 a.a. (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína...