aminoacidos

LECCIÓN 2. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

Las proteínas. Las proteínas son químicamente polipéptidos, esto es, resultado de la
unión de un número elevado de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los
grupos amino y carboxilo de aminoácidos adyacentes. Convencionalmente todas las
cadenas polipeptídicas se escriben comenzando por el extremo amino-terminal libre (Nterminal) yterminando por el extremo carboxilo terminal libre (C-terminal). El hecho
de que las proteínas sean polipéptidos de un elevado número de 20 tipos de aminoácidos
distintos sugiere la enorme variabilidad de proteínas diferentes que pueden existir en la
naturaleza (VR20,n = 20n, se estima que en torno a 1057), de los cuales se piensa que sólo
son factibles 1010-1012 por motivos estructurales. En estagran diversidad estructural
radica precisamente el hecho de que distintas proteínas se hayan configurado
evolutivamente para desarrollar las funciones más diversas.
Propiedades químicas de los aminoácidos. Los aminoácidos proteinogénicos son 20 y
todos son α-aminoácidos que se diferencian unos de otros en la naturaleza química del
resto R, por la cual se clasifican en 4 grandes clases:apolares, polares sin carga,
aniónicos (también llamados aminoácidos ácidos ó polares con carga negativa a pH 7,
también llamado pH fisiológico) , y catiónicos (también llamados aminoácidos básicos
ó polares con carga positiva a pH fisiológico). Las cargas eléctricas existentes en los
restos R de los aminoácidos son muy importantes para la formación de enlaces
electrostáticos y mantenimiento de laestructura de las proteínas, y pueden alterarse en
función del pH, lo que explica la importancia del pH en la estructura y función biológica
de las proteínas.
Tres aminoácidos son aromáticos (Phe, Trp, Tyr), uno de los cuales posee un
grupo fenol (Tyr). Dos aminoácidos contienen grupos alcohol característicos (Ser, Thr).
Otros dos contienen átomos de azufre, bien como grupo tiol (Cys) ótioéter (Met). El
grupo tiol de la cisteína es fundamental en la formación de enlaces disulfuro. Dos
aminoácidos poseen heterociclos nitrogenados como el indol (Trp) ó imidazol (His).
Los aminoácidos ácidos (Asp, Glu) poseen grupos carboxilo adicionales en sus restos R.
Asn y Gln son las amidas de los dos anteriores. Los aminoácidos básicos poseen grupos
básicos característicos como el ε-amino(Lys), guanidinio (Arg) ó imidazol (His). El Cα
de todos los aminoácidos (excepto la Gly) es asimétrico, con lo que existen dos formas
enantiómeras posibles (D y L). Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son de
la serie L. Thr e Ile son peculiares porque poseen dos carbonos asimétricos y, por
consiguiente 4 formas estereoisómeras respectivamente.

Niveles de estructura de lasproteínas. La estructura de las proteínas es fundamental
porque de ella depende muy estrictamente su función. Existen 4 niveles de
estructuración en las proteínas:
a) Estructura primaria: se refiere a la secuencia específica de residuos de aminoácido
de que consta la proteína y que está codificada en los ácidos nucleicos.
b) Estructura secundaria: se trata de un primer nivel en el estudio de laestructura
tridimensional que indica si en la proteína existen trozos con estructuras espaciales
regulares (que se repiten con frecuencia) (α-hélice; hoja β; giros β, etc.). Estas
estructuras secundarias vienen caracterizadas por ángulos característicos entre
enlaces peptídicos vecinos, cada uno de los cuales constituye un plano, y las
interacciones que pueden darse entre los diferentes residuosde aminoácidos de la
cadena polipeptídica (enlaces electrostáticos, disulfuro, puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals).
c) Estructura terciaria: se refiere a la estructura tridimensional completa que adopta la
proteína en el espacio, también llamada conformación o plegamiento de la proteína.
Dentro de esta estructura se pueden apreciar regiones o...