Aminoacidos

AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa (Figura 1). Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Cα) en un aminoácido son (1) el grupo carboxilo, (2) un grupo amino, (3) un átomo de hidrógeno y (4) una cadena lateral, que se representa como R y que es característica para cada AA. Constituyeuna excepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un α-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral (Figura 1). En todos los AA proteicos, a excepción de la glicina (Gly), el carbono α es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L (Figura2). Los AA proteicos son invariablemente de la serie L. En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles. Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otrasfunciones. Se distinguen por tanto los AA proteicos y los AA no proteicos.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen en dos grupos: (1) los AA codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas, y (2) los AA modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. Los AA proteicos codificables son 20y además de su nombre común, se pueden describir mediante un código de tres letras o mediante un código de una letra Figura 3a. Son los siguientes. Alanina (Ala, A), Arginina (Arg, R), Asparragina (Asn, N), Aspártico (Asp, D), Cisteína (Cys, C), Fenilalanina (Phe, F), Glicina (Gly, G), Glutámico (Glu, E), Glutamina (Gln, Q), Histidina (His, H), Isoleucina (Ile, I), Leucina (Leu, L), Lisina (Lys,K), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Serina (Ser, S), Tirosina (Tyr, Y), Treonina (Thr, T), Triptófano (Trp, W) y Valina (Val, V). De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero hay otra mitad que no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Los AA esenciales son: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys (Figura 3b). Los AA His y Argtambién son esenciales, pero únicamente durante la etapa de crecimiento. Los AA proteicos se pueden clasificar en función de la naturaleza y las propiedades de la cadena lateral R. Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:

Aminoácidos

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1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertementehidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I (Figura 4). 2.- AROMÁTICOS: La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. EstosAA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores (Figura 5). 3.- HIDROXIAMINOÁCIDOS: Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S (Figura 6). 4.- TIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar conel grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro (Figura 7). La Metionina se caracteriza porque es el primer AA que se coloca durante la síntesis de proteínas. 5.- IMINOÁCIDOS: Tienen el grupo...