Anemia falciforme
Páginas: 11 (2721 palabras)
Publicado: 17 de septiembre de 2012
ANEMIA FALCIFORME
En la anemia falciforme el problema básico esta en la hemoglobina la cual es una proteína que forma parte de los globos rojos y la cual se encarga de transportar el oxígeno.
La hemoglobina S (Hb S) además de ser la mayor hemoglobina anormal mas frecuente en el mundo es la que causa mayor importancia clínica. Esta hemoglobina es la causante de la anemia Drepanocítica o anemiade células falciformes.
La patogenia de la Anemia Falciforme se basa en el siguiente mecanismo:
La hemoglobina S cuando se encuentra desoxigenada polimeriza, y dicha polimerización produce la deformación del hematíe, lo que disminuye la vida media del mismo y le permite ocluir los pequeños capilares de la microcirculación, dando lugar a oxigenación deficiente de los tejidos, que puede llegar aocasionar la muerte de sus células.
La Anemia Drepanocítica fue la primera enfermedad en la cual se identificó un trastorno molecular como causa de la misma, creándose a partir de entonces el concepto de Enfermedad Molecular. Teniendo en cuenta que las distintas manifestaciones de esta anemia ocurren a partir de la presencia de la hemoglobina S, y específicamente de algunas de lascaracterísticas físico químicas de dicha hemoglobina.
Especificando mejor lo dicho anteriormente, la hemoglobina es la sustancia que realiza en el organismo el transporte del oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, cada molécula de hemoglobina está constituida por una parte proteica llamada globina y una parte prostética llamada hemo, este está formado por un anillo porfirínico, integrados a su vezpor cuatro grupos pirrólicos, unidos entre sí por puentes metenos (CH) y en medio del cual se sitúa un átomo de hierro.
Cada molécula de hemoglobina contiene dos pares de cadenas polipeptídicas (globinas); cada una de ellas se encuentra unida a un grupo hemo y la forma global de la molécula es elíptica, con un tamaño de 65. 55. 50 Armstrongs.
Las cuatro subunidades están unidas por mediode enlaces débiles de distintos tipos: enlaces de tipo hidrógeno, interacciones no polares de Van der Waals y enlaces salinos, la característica más importante de la arquitectura tridimensional de la molécula de hemoglobina es su forma globular (elíptica) con una cavidad interna. En la parte externa de la molécula se encuentran los grupos polares (hidrófilos), y en la interna los grupos no polares(hidrófobos), mientras los grupos hemo se hallan en el interior (cavidad interna) de la molécula, esta presenta dos formas estructurales según se encuentre desoxigenada (forma tensa) u oxigenada (forma relajada). Al oxigenarse, dos de sus cuatro cadenas se dirigen hacia adelante y hacia atrás, de tal modo, que los espacios entre ellas se aproximan cuando el oxígeno se une, y se alejan, cuando eloxígeno se desprende. Lo anterior hace que las propiedades físico químicas de la molécula de hemoglobina difieran en algunos aspectos, según se encuentre oxigenada o no. 1, 9-10 .
Como resultado de mutaciones génicas pueden aparecer hemoglobinas anormales, las cuales se caracterizan por presentar una secuencia de aminoácidos distinta a la de su contraparte normal. La más frecuente de dichasmutaciones génicas son las mutaciones puntiformes, que consisten en la sustitución de una base en la secuencia del ADN; esto origina en la mayoría de los casos, la sustitución de un aminoácido en la cadena polipeptídica correspondiente. Las hemoglobinas anormales más frecuentes en la población mundial son la S, C, D Punjab, y la E.1-2, 8, 11
La hemoglobina S es una variante estructural de lahemoglobina A, de la cual se diferencia por presentar al aminoácido valina en lugar del ácido glutámico en la posición 6 de la cadena beta de globina, posición que se localiza en la parte externa de la molécula.
La anemia de células falciformes es una enfermedad genética autosómica recesiva resultado de la sustitución de adenina por timina en el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma...
En la anemia falciforme el problema básico esta en la hemoglobina la cual es una proteína que forma parte de los globos rojos y la cual se encarga de transportar el oxígeno.
La hemoglobina S (Hb S) además de ser la mayor hemoglobina anormal mas frecuente en el mundo es la que causa mayor importancia clínica. Esta hemoglobina es la causante de la anemia Drepanocítica o anemiade células falciformes.
La patogenia de la Anemia Falciforme se basa en el siguiente mecanismo:
La hemoglobina S cuando se encuentra desoxigenada polimeriza, y dicha polimerización produce la deformación del hematíe, lo que disminuye la vida media del mismo y le permite ocluir los pequeños capilares de la microcirculación, dando lugar a oxigenación deficiente de los tejidos, que puede llegar aocasionar la muerte de sus células.
La Anemia Drepanocítica fue la primera enfermedad en la cual se identificó un trastorno molecular como causa de la misma, creándose a partir de entonces el concepto de Enfermedad Molecular. Teniendo en cuenta que las distintas manifestaciones de esta anemia ocurren a partir de la presencia de la hemoglobina S, y específicamente de algunas de lascaracterísticas físico químicas de dicha hemoglobina.
Especificando mejor lo dicho anteriormente, la hemoglobina es la sustancia que realiza en el organismo el transporte del oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, cada molécula de hemoglobina está constituida por una parte proteica llamada globina y una parte prostética llamada hemo, este está formado por un anillo porfirínico, integrados a su vezpor cuatro grupos pirrólicos, unidos entre sí por puentes metenos (CH) y en medio del cual se sitúa un átomo de hierro.
Cada molécula de hemoglobina contiene dos pares de cadenas polipeptídicas (globinas); cada una de ellas se encuentra unida a un grupo hemo y la forma global de la molécula es elíptica, con un tamaño de 65. 55. 50 Armstrongs.
Las cuatro subunidades están unidas por mediode enlaces débiles de distintos tipos: enlaces de tipo hidrógeno, interacciones no polares de Van der Waals y enlaces salinos, la característica más importante de la arquitectura tridimensional de la molécula de hemoglobina es su forma globular (elíptica) con una cavidad interna. En la parte externa de la molécula se encuentran los grupos polares (hidrófilos), y en la interna los grupos no polares(hidrófobos), mientras los grupos hemo se hallan en el interior (cavidad interna) de la molécula, esta presenta dos formas estructurales según se encuentre desoxigenada (forma tensa) u oxigenada (forma relajada). Al oxigenarse, dos de sus cuatro cadenas se dirigen hacia adelante y hacia atrás, de tal modo, que los espacios entre ellas se aproximan cuando el oxígeno se une, y se alejan, cuando eloxígeno se desprende. Lo anterior hace que las propiedades físico químicas de la molécula de hemoglobina difieran en algunos aspectos, según se encuentre oxigenada o no. 1, 9-10 .
Como resultado de mutaciones génicas pueden aparecer hemoglobinas anormales, las cuales se caracterizan por presentar una secuencia de aminoácidos distinta a la de su contraparte normal. La más frecuente de dichasmutaciones génicas son las mutaciones puntiformes, que consisten en la sustitución de una base en la secuencia del ADN; esto origina en la mayoría de los casos, la sustitución de un aminoácido en la cadena polipeptídica correspondiente. Las hemoglobinas anormales más frecuentes en la población mundial son la S, C, D Punjab, y la E.1-2, 8, 11
La hemoglobina S es una variante estructural de lahemoglobina A, de la cual se diferencia por presentar al aminoácido valina en lugar del ácido glutámico en la posición 6 de la cadena beta de globina, posición que se localiza en la parte externa de la molécula.
La anemia de células falciformes es una enfermedad genética autosómica recesiva resultado de la sustitución de adenina por timina en el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma...
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