Aportaciones de los filosofos

Complejo enzima-sustrato
Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste de un equilibrio de reacción químico, que en un proceso sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleracióndel proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformaciónespacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De estamanera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separarrutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuandola reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la enzima).
Centro Activo
El lugar de unión de un substrato a una enzima y donde se da la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para lacatálisis de un sustrato. Al haber pero muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren modificaciones durante lareacción enzimática para ayudar a la modificación final del sustrato. También pueden servir de donadoras o aceptoras de hidriones (H-) y electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo prostético.
Los centrosactivos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unión por la modificación de las proteínas de unión con el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre.
[editar] Distinguimos 2 tipos de hipótesis de uniones enzima-sustrato
Enlace llave-cerradura: El sustrato encajaperfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil).

Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente...