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Marco teorico

La hemoglobina (HB

La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dlen el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.

Estructura

La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a
y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano,en un principio, no se sintetizancadenas alfa ni beta, sino zeta (z ) y epsilon (x) (Hb Gower I).Al final del primer trimestre la subunidades a han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower II) y las subunidades g a los péptidosx. Por esto, la HbF tiene la composición a2g2. Las subunidades b comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a g en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenaspolipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 y difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales.Cada cadena esta en contacto conlas cadenas , sin embargo, existen pocas
interacciones entre las dos cadenas o entre las dos cadenas entre si.


Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estadofuncional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto
enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidinaproximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal.Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano
del anillo de porfirina. La parte porfirínica del Hem se sitúa dentro de una bolsa hidrofóbica
que se forma en cada una de las cadenas polipeptídicasCuando una proteína esta con su grupo prostético se denomina holoproteina, y cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina. Además por poseer un grupo prostético se dice que la Hb es una proteína conjugada, es una hemoproteina.


Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en eladulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afectapredominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado...