Bachiller en Ciencias y Letras
Páginas: 14 (3371 palabras)
Publicado: 13 de junio de 2013
Universidad de San Carlos de Guatemala
Centro Universitario Metropolitano CUM
Facultad de ciencias medicas
Unidad Didactica: Biologia 1
Dr. Julio Alberto Aguilar
Dia Jueves
Priones
Ruth Duarte 201110237
Lidia Lacan 201210331
Byron Ramos 201119289
Sebastian Molina 201210133
El prión es una forma alterada de una proteínacelular normal que ha podido perder su función pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica. El prion no tiene ningún tipo de replicación o transcripción directa ni vida porque no se reproducen, son meramente proteínas desnaturalizadas. La desnaturalización de estos priones causando a las proteínas a transformarse causa diferentes tipos de patologías. Aunque lospriones se le desconocen su función directa en el organismo están presentes en todos los tejidos del cuerpo pero sus principales efectos en forma de patología se presentn en el sistema nervioso a nivel encefálico. La mayoría de las enfermedades causada por priones presentan los mismos síntomas o parecidos, principalmente temblores iniciales, desubicación, incapacidad física y cognocitiva, luego procedea convulciones y perdida total de la capacidad motora voluntaria y finaliza con la perdida total de la capacidad de mantaner las funciones vitales.
2.2. Antecedentes
2.2.1. Estructura celular relacionada con el tema
PrP (Prion Protein) es una proteína codificada en el gen cromosómico, existe solo una copia y se encuentra en el brazo corto del cromosoma 20.La secuencia de aminoácidos de todas las proteínas conocidas de priones se encuentra codificada en su totalidad dentro de un único exón.
El gen se expresa de manera constitutiva prácticamente en todos los tejidos del organismo adulto siendo su expresión máxima en tejidos neuronales, fundamentalmente en el cerebro, cerebelo, médula e hipotálamo.
Existen muchos tipos de proteína PrP, ejemplola PrPc y la PrPsc la segunda es una alteración de la primera.
La forma PrPc es una proteína proteasa-sensible constituida por una sola cadena peptídica. Los datos espectroscópicos indican que la forma PrPc presenta un empaquetamiento compacto con 4 hélices alfa (H1 a H4) y oligosacáridos complejos unidos a la proteína.
En su forma normal no infecciosa, PrP es una glicoproteína hidrofóbicasoluble en presencia de cantidades significativas de solutos solubles no polares.
PrPc se presenta como una proteína anclada a la superficie de las neuronas por medio de una molécula de GPI, y constituye un producto ampliamente expresado en las células. Los mRNA para PrP se han descubierto en diversos órganos, como bazo, músculo esquelético o pulmones. Pero, generalmente con índices de 10 a 50veces inferiores que en el cerebro.
En el SNC, PrP es esencialmente neuronal, situándose sobretodo en los botones sinápticos. Aún se desconoce la función que desempeña la PrP normal en las neuronas, pero su distribución hace sospechar que podría estar implicada en el proceso sináptico.
Fuera del SNC, PrP se encuentra en los epitelios secretores, lo cual podría tener incidencia en la transmisiónpor vía oral.
PrPc es sintetizada en el RER, modificada en el aparato de Golgi y transportada a la superficie celular. Un péptido señal es escindido del extremo N-terminal durante la biosíntesis de PrP (en el RER) en ratones y hamsters. En hamsters, 23 aminoácidos son cortados del extremo C-terminal para la adicción de la molécula de GPI. Dos oligosacáridos se unen a nivel de residuos Aspsituados en un lazo formado por la presencia de un puente disulfuro.
A diferencia de la forma PrPc, la forma PrPsc presenta gran proporción de láminas beta (43% láminas beta, 30% hélices alfa). Aun se desconoce el origen de la PrPsc. Diversos estudios han puesto de manifiesto que PrPsc es un derivado post-traduccional de PrPc. Ambas formas de PrP se han detectado en el aparato de Golgi, donde son...
Centro Universitario Metropolitano CUM
Facultad de ciencias medicas
Unidad Didactica: Biologia 1
Dr. Julio Alberto Aguilar
Dia Jueves
Priones
Ruth Duarte 201110237
Lidia Lacan 201210331
Byron Ramos 201119289
Sebastian Molina 201210133
El prión es una forma alterada de una proteínacelular normal que ha podido perder su función pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica. El prion no tiene ningún tipo de replicación o transcripción directa ni vida porque no se reproducen, son meramente proteínas desnaturalizadas. La desnaturalización de estos priones causando a las proteínas a transformarse causa diferentes tipos de patologías. Aunque lospriones se le desconocen su función directa en el organismo están presentes en todos los tejidos del cuerpo pero sus principales efectos en forma de patología se presentn en el sistema nervioso a nivel encefálico. La mayoría de las enfermedades causada por priones presentan los mismos síntomas o parecidos, principalmente temblores iniciales, desubicación, incapacidad física y cognocitiva, luego procedea convulciones y perdida total de la capacidad motora voluntaria y finaliza con la perdida total de la capacidad de mantaner las funciones vitales.
2.2. Antecedentes
2.2.1. Estructura celular relacionada con el tema
PrP (Prion Protein) es una proteína codificada en el gen cromosómico, existe solo una copia y se encuentra en el brazo corto del cromosoma 20.La secuencia de aminoácidos de todas las proteínas conocidas de priones se encuentra codificada en su totalidad dentro de un único exón.
El gen se expresa de manera constitutiva prácticamente en todos los tejidos del organismo adulto siendo su expresión máxima en tejidos neuronales, fundamentalmente en el cerebro, cerebelo, médula e hipotálamo.
Existen muchos tipos de proteína PrP, ejemplola PrPc y la PrPsc la segunda es una alteración de la primera.
La forma PrPc es una proteína proteasa-sensible constituida por una sola cadena peptídica. Los datos espectroscópicos indican que la forma PrPc presenta un empaquetamiento compacto con 4 hélices alfa (H1 a H4) y oligosacáridos complejos unidos a la proteína.
En su forma normal no infecciosa, PrP es una glicoproteína hidrofóbicasoluble en presencia de cantidades significativas de solutos solubles no polares.
PrPc se presenta como una proteína anclada a la superficie de las neuronas por medio de una molécula de GPI, y constituye un producto ampliamente expresado en las células. Los mRNA para PrP se han descubierto en diversos órganos, como bazo, músculo esquelético o pulmones. Pero, generalmente con índices de 10 a 50veces inferiores que en el cerebro.
En el SNC, PrP es esencialmente neuronal, situándose sobretodo en los botones sinápticos. Aún se desconoce la función que desempeña la PrP normal en las neuronas, pero su distribución hace sospechar que podría estar implicada en el proceso sináptico.
Fuera del SNC, PrP se encuentra en los epitelios secretores, lo cual podría tener incidencia en la transmisiónpor vía oral.
PrPc es sintetizada en el RER, modificada en el aparato de Golgi y transportada a la superficie celular. Un péptido señal es escindido del extremo N-terminal durante la biosíntesis de PrP (en el RER) en ratones y hamsters. En hamsters, 23 aminoácidos son cortados del extremo C-terminal para la adicción de la molécula de GPI. Dos oligosacáridos se unen a nivel de residuos Aspsituados en un lazo formado por la presencia de un puente disulfuro.
A diferencia de la forma PrPc, la forma PrPsc presenta gran proporción de láminas beta (43% láminas beta, 30% hélices alfa). Aun se desconoce el origen de la PrPsc. Diversos estudios han puesto de manifiesto que PrPsc es un derivado post-traduccional de PrPc. Ambas formas de PrP se han detectado en el aparato de Golgi, donde son...
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