Bachiller

Introducion
Las proteinas de las que nos alimentados son moleculas compuestas de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos. Los aminoácidos proteicos componen a las proteínas y son 20. Estánformadas de un carbono alfa α unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral (R). Esta cadena R es la que marca la diferencia entre estos aminoácidos, varia en estructura tamaño y cargaeléctrica. 19 de estos 20 aminoacidos tienen un centro quiral por lo que lo podemos encontrar en mas de una forma sin embargo en la naturaleza es el isómero L el que siempre encontramos.
Los gruposamino y carboxilo de los aminoacidos, junto con los grupos R ionizables de algunos aminoácidos, actúan como acidos y bases débiles. Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH,se encuentra en solución en forma ion dipolar o zwitterion (ion hibrido), que puede actuar como acido o base débil. Las sustancias con esta naturaleza (acido-base) son anfóteras o anfolitos (de“electrolitos anfóteros”) (lehninger 2009)
El zwitterion también es conocido como punto isoeléctrico, donde la carga neta del aminoácido es neutra. Este punto varia en cada aminoácido segun los pK de su grupocarboxilo, amino y en algunos casos su grupo R. El punto isoeléctrico de un aminoácido se puede determinar de forma practica mediante una titulación. La determinación del punto isoeléctrico de unaminoácido sirve para determinarque aminoácido es (en caso de que no se sepa) y para la separación de proteínas
Otra característica de los aminoácidos e su capacidad amortiguadora debido a que todostienen al menos dos pk uno de su grupo amino y el otro del carboxilo. La capacidad amortiguadora de estos acidos y bases débiles es máxima cuando pH=pK dependiendo del intervalo al que se deseatrabajar es el pK usado parala amortiguación
Objetivo
Determinar el pK y el punto isoeléctrico de un aminoácido en forma practica por el método detitulacion por neutralización.
Materiales
Bureta...