bioenergetica

Objetivos específicos:
♦ Analizar los efectos del pH sobre la actividad enzimática.
Todas enzimas tienen un pH óptimo, en donde tiene mayor actividad, y a medida que alejan de ese pH (para ambos lado) disminuye en su actividad. Esto se debe a que algunos restos de aminoácidos de las enzimas en el caso que sea proteínas tienen una carga y pueden ser los responsables tanto de mantener laestructura tridimensional de la proteína como de interaccionar con el sustrato. el pH de medio es decir la presencia de iones H+ u OH- puede modificar las cargas de estos aminoácidos y de este modo incluso desnaturalizar a la enzima
Debemos aclara que aunque la enzima tenga actividad al pH salival de cada persona esto no quiere decir que este sea su pH óptimo.
Para determina lo experimentaldeberíamos haber la actividad enzimática a diferentes pH para realizar una curva pero no `podemos determinar el pH óptimo de la a-amilasa de los resultados de este pH.

♦ Analizar el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática.
La temperatura aumenta la agitación térmica de los reactivos y facilita que se encuentren. Los enzimas hacen lo mismo. La cuestión es si lo primero influye en losegundo.
Lo que para mí está claro es que si sube la temperatura demasiado se desnaturalizan las moléculas del enzima y deja de hacer su función. Se supone que antes de llegar a este extremo, la subida de temperatura no tiene un efecto apreciable sobre la actividad enzimática, solo colabora con la acción del enzima para encontrar más rápidamente el equilibrio químico.
Puede actuar en todas laenzima que sea endotérmicas (ósea que su capacidad esté relacionado con una determinada temperatura) por lo tanto más se acerque a esa temperatura actuará mejor. No tiene que ser una relación más temperatura más velocidad de reacción, porque hay muchas enzimas que su punto máximo puede estar en unas grados bajos.
La temperatura tiene límites... con la actividad enzimática los solutos se transformanen productos en forma más rápida... pero si sigues aumentando la temperatura llegarás al punto en que esta actividad se termina y cae bruscamente.
Esto se debe a que la temperatura "de natura" la proteína (enzima en este caso), es decir, cambia la configuración proteica de cuaternaria a terciaria. Es lo que pasa con la clara del huevo cuando se cocina... al principio es transparente, pero cuandose calienta se vuelve blanco... La configuración de la albúmina (la proteína principal de la clara) es la que cambia, y por eso el huevo se vuelve blanco.

♦ Describir los tipos de inhibidores: competitivo o no competitivo tomando en consideración su mecanismo de acción y en su cinética enzimática.

En la inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la mismaenzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejandofuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo).
En la inhibición no competitiva: es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamentede la concentración de inhibidor.

Descripción cuantitativa de la inhibición reversible

La inhibición reversible puede ser descrita cuantitativamente en términos de la unión del inhibidor a la enzima y al complejo enzima-sustrato, y sus efectos en las constantes cinéticas de la enzima. En el esquema clásico de Michaelis-Menten mostrado abajo, una enzima (E) se une a su sustrato (S) para...