Biologia

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Proteínas y enzimas.
2010
Determinación experimental de Biomoléculas I

Integrantes:

* Rodríguez Pérez Lila Maciel 20100126

I.- Introducción

Las proteínas son de estructura molecular orgánica y desempeñan tres funciones principales: la primera es básica, es estructural (se encuentra dentro de los tejido celulares formando parte de ellos como laqueratina, los ácidos nucléicos, etc.) la segunda es metabólica (un ejemplo de estas proteínas son las enzimas que aceleran las reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación de esa manera las células no se alteran ni varían su presión o temperatura dejando en buen estado a las células ) la tercera función seria la de regulación (se trataría de la asimilación de los nutrientes o lasproteínas que se unen al ADN y de esa manera controlan la transcripción genética. )
Algunas proteínas en su estructura orgánica tiene fosforo, hierro o azufre a parte del carbono y del hidrogeno que la caracterizan como orgánica.
La desnaturalización de las proteínas es la transformación de estructuras superiores a estructuras de orden inferior de la proteína en donde la proteína queda como unpolímero.
Así la precipitación se produce porque la proteína ha sido expuesta a cualquier factor que ha modificado su interacción con un disolvente, de esa manera disminuye su estabilidad y se produce la precipitación esta es la consecuencia de la desnaturalización
http://www.aula21.net
http://www.profesorenlinea.cl/ciencia
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htmII.- Objetivos.

* Identificar proteínas en una muestra.
* Observar experimentalmente la desnaturalización.
* Observar la actividad enzimática e identificar los factores que la afectan.

III.- Revisión bibliográfica.

* Las proteínas:
Las proteínas Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunostipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídico. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10,se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número de aminoácidos es superior a 50 se habla ya de proteína. Los aminoácidos se caracterizan por poseer un Grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

La forma tridimensional de una proteína es muy importante para su función. Hay cuatro niveles de estructura de la proteína. La estructura primaria es lasecuencia de los aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos. La estructura secundaria resulta de las interacciones por puentes de hidrógeno de aminoácidos vecinos. El resultado puede ser una hélice, como en la queratina o bien una hoja plegada, como en la proteína de la seda.

Además de la estructura primaria y secundaria, las partes de proteínas pueden doblar y enlazar a otras piezas, dando a laproteína una estructura terciaria. La estructura terciaria de una proteína resulta de la interacción de los grupos de R. Tales proteínas se denominan como globulares. Muchas de las proteínas que funcionan como enzimas poseen esta estructura. Un nivel más superior es que varios polipéptidos pueden juntarse y formar una molécula más grande. Cuando ocurre esto, la estructura se refiere como estructuracuaternaria. La hemoglobina, la molécula de las células rojas de la sangre que llevan el oxígeno, consiste en cuatro polipéptidos unidos. Cualquier cambio pequeño en esta estructura compleja destruirá la función de la proteína. Por ejemplo, un cambio de un aminoácido en la hemoglobina causa anemia falciforme.
* Determinación de Proteínas (Reacción de Biuret)
La presencia de proteínas en...
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