Biologia

BIOLOGÍA SEMANA 6 A LA 9
ENZIMAS: Catalizadores biológicos que aceleran la velocidad y función de una reacción química.
METABOLISMO: Serie de reacciones químicas que se llevan a cabo en el interior de nuestras células. En las células se dan por medio de reacciones químicas procesos de degradación CATABOLISMO moléculas complejas pasan a moléculas más simples. Ej.: Proteínas------A.A.,Polisacáridos-------Monosacáridos (glucosa).
SÍNTESIS: sinónimo de anabolismo donde sustancias simples pasan a formar moléculas complejas.
Ej.: A.A.-----------Proteínas, Monosacáridos (glucosa) ---------Polisacáridos.
REACCIONES QUÍMICAS:
Almidones-----amilasa------Maltosa
Maltosa------Maltasa------Glucosa
Glucosa (cuando se degrada pierde -686 Kilocalorias)------Hexoquinasas-----Glu-6-fosfatoPiruvato-----LDH----------Lactato
Co2+H20----Anhídrido Carbónica-----H2C03
ADN------Nucleasas--------Nucleótidos
Proteínas-----Proteasas-----Aminoácidos.
ENZIMA ESPECÍFICA: actúa sobre el mismo sustrato y en la misma reacción química.
INHIBIDORES: Detienen la actividad de una enzima.
SITIO ACTIVO: Lugar específico que tiene la enzima donde se unen los sustratos estos sustratos siempre van a ser más pequeñosque la enzima.
COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO: cuando están unidas las dos partes enzima y sustrato.
Sitios
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO: Cuando re acomoda al sustrato debido a las configuraciones tanto de la enzima como del sustrato.
MODELO DE LA LLAVE Y CERRADURA: sustrato encaja perfectamente en el sitio activo.
ENZIMAS SE CLASIFICAN EN :
Oxidoreductasas: oxidación y reducción
Transferasas: Trasladangrupos químicos de un sustrato a otro.
Hidrolasas: degradan moléculas complejas a moléculas más simples
Liasas: Unen un sustrato a otro
Isomerasas
Ligasas
COENZIMAS: Moléculas de bajo peso molecular trabaja con las enzimas para aumentar la velocidad de la reacción hechas de vitaminas. En la reacción química de la glucolisis participa en la 5ta. Reacción.
2 COENZIMAS IMPORTANTES:NADH=NAD=Niacina=B3, FADH2=FAD=Riboflavina=B2.
APOENZIMA: en un sistema en donde se requieren coenzimas es la parte Proteica.
HOLOENZIMA: Unión de la enzima con la coenzima.
ISOZIMA: catalizan una misma reacción pero que presentan diferencias químicas, físicas e inmunológicas.
INHIBIDOR: controlador de una actividad.
INHIBIDOR REVERSIBLE: Cuando no se lesiona el sitio activo de la enzima.
INHIBIDOR IRREVERSIBLE:cuando el inhibidor lesiona el sitio activo de una enzima.
Reversible competitiva: inhibidor que compite con el sustrato si el sustrato gana se da una reacción química y si gana el inhibidor no se da la reacción.
REVERSIBLE NO COMPETITIVA: Inhibidor se coloca en sitio diferente de la enzima para evitar la reacción química.
ESTADO DE TRANSICIÓN DE UN SUSTRATO: estado mayor de energía que debealcanzar un sustrato para convertirse en producto.
IMPORTANCIA ESTRUCTURA TERCIARIA EN UNA ENZIMA: Se consideran lugares activos son grietas o hendiduras en la superficie habitualmente compuestos de aminoácidos diferentes para una cadena polipeptidica.
AMINOÁCIDOS CRUCIALES QUE ESTÁN EN EL SITIO ACTIVO DE LA QUIMOTRIPSINA: SER-195, HIS-57, ASP-102 (serina, histidina, aspartato).
FACTORES QUE AFECTANLA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: Temperatura, Cambios de PH o acidez, venenos enzimáticos, concentración de enzimas sustrato y cofactor.
HISTORIA ENZIMAS: 1,897 Edward y Hans Buchnner las llaman FERMENTOS, 1,926 la enzima UREASA primer enzima cristalizada en el laboratorio, 1,980 se descubrieron las RIBOZIMAS (se forman de ARN) catalizadores de ARN.
PROPIEDADES ENZIMAS: Aumentan vel. sin ser consumidas oalteradas por la reacción, aumentan vel. sin alterar equilibrio químico entre sustratos y productos.
MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA: estado de transición que se alcanza con Energía de Activación, enzimas como catalizadores disminuyen energía de activación.
BIOENERGÉTICA: estudia los procesos mediante los cuales las células viven, utilizan, almacenan y liberan energía. Componente principal es...