biomoleculas

Ingeniería bioquímica
4 semestres grupo B
Bioquímica I
Flores Pérez Aura
Reporte de las prácticas de biomoleculas
*identificación de aminoácidos y proteína
*extracción de caseína y PI
*identificación de azucares

Integrantes del equipo 2:
Aguilar Domínguez Ma. De los Angeles
Urbina López María Guadalupe
Juana Jared Andrés García
Francisco Javier

Tuxtla Gutiérrez Chiapas, a 25 demarzo del 2014

Practica1

IDENTIFICACION CUALITATIVA DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Objetivo
Comprobar que a través de métodos sencillos se puede demostrar la presencia de
aminoácidos o proteínas en distintas muestras; al igual que al aplicar las pruebas cualitativas
generales y específicas que permitan reconocer grupos químicos de los aminoácidos y
proteínas.

Marco teórico
Las proteínasson los compuestos orgánicos más abundantes, pues su papel es fundamental; no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia o actividad de este tipo de
sustancias; las proteínas cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, transportadores, los
anticuerpos, receptores de muchas células, etc.
Para explorar la estructura de las proteínas, es importante fijarnos primero enlos bloque de
construcción fundamentales, que son los α-aminoácidos. Los aminoácidos son ácidos
carboxílicos que poseen un grupo amino (-NH2). Dichos se clasifican en α, β, ϒ,…, según la
posición del grupo amino en la cadena de carbonos que contienen la función ácido carboxílico.
A pesar de conocerse más de 700 aminoácidos naturales, todos los aminoácidos de los que
derivan las proteínas sonα-aminoácidos, y todos menos la prolina que contiene una función
amina primaria que se adapta a la estructura general. En la prolina el grupo amino pertenece a
un anillo pentagonal (amina secundaria).
Bajo ciertas condiciones, el grupo amino de una molécula y el grupo carboxílico de una
segunda puede reaccionar, uniendo los 2 aminoácidos por un enlace amida (péptidico).Los
polipéptidos contienenmuchas unidades de aminoácidos, por lo tanto las proteínas son
polipéptidos naturales que contienen más de 50 unidades de aminoácidos. La mayoría son
polímeros de 100 a 300 unidades aminoácidos.
Para la identificación de proteínas y aminoácidos se utilizaran:
La prueba de Biuret es sulfato de cobre en medio básico y sirve para identificar péptidos y
proteínas. Esta se basa en la capacidad delos péptidos para atrapar, en medio básico, iones
Cu+2 y dar lugar a un complejo de coordinación morado. Dicho complejo se forma por la
interacción de los grupos –NH del péptido y los iones Cu (II) presentes en la disolución.
La prueba de Ninhidrina, en ella los aminoácidos interaccionan con la ninhidrina por los grupos
α-amino, pero no interaccionan por el N de los enlaces péptidicos. Estareacción la cumplen
todos los aminoácidos pero no las proteínas a menos que sufran un proceso previo de
hidrólisis, y esto ocurre a pH ácido.
Esto se logró comprobar en la práctica siguiente.

Desarrollo experimental, observaciones y resultados.

Experimento 1.- Reacción de Ninhidrina (identificación de aminoácidos)

 Se utilizan 7 tubos de ensayo etiquetados del número 1 al 7 con 3mL delos contenidos
siguientes:

0.- H2O (agua destilada)
1.- Leucina
2.- Lisina
3.- Acido glutámico
4.- Acido aspártico
5.- Jugo de naranja
6.- jugo de uva
 El siguiente cuadro contiene las observaciones de cada reactivo con 1 mL Ninhidrina

Reactivos con Ninhidrina

Observación

0

Al agregar la Ninhidrina
no hubo reacción y al
instante ni después de
calentar. Por qué en estetubo
no
contiene
aminoácido.

1

La
leucina
es
un
aminoácido químicamente
puro por lo que, Después
de calentar tomo un color
morado oscuro. Debido a
que el reactivo reacciono
con el grupo amino libre
del a.a

Foto comparada con
el tubo cero

2

Este
otro
aminoácido
(lisina) es químicamente
puro y reacciono por que al
igual que el anterior cuenta
con un grupo amino...