bioqimica

ENZIMAS
BQ. Pamela Luttges Dittborn

Generalidades
Nomenclatura
Propiedades de las enzimas
Cómo actúan las enzimas
Factores que afectan la velocidad de reacción
La ecuación de Michaelis-Menten
Inhibición de la actividad enzimática
Regulación de la actividad enzimática
Enzimas de utilidad para el diagnóstico clínico

Generalidades
Son catalizadores de las reacciones biológicas
Sonde naturaleza proteica (la mayoría) y catalizan (aceleran)
reacciones químicas
Altamente específicas: sólo actúan sobre sus sustratos
Sumamente efectivas: se requiere sólo pequeñas cantidades
No se modifican permanentemente ni se consumen durante la
reacción.
Actúan a una temperatura y pH óptimos
Su acción es regulada

Nomenclatura
Nombres recomendados

Algunas enzimas tienen nombresdescriptivos o sencillos
(tripsina, quimiotripsina, pepsina, papaina, etc.)
Se denominan con la terminación -asa tomando como base el
tipo de reacción que catalizan.

Nombres sistemáticos

REDUCTASAS

transferencia de electrones de una
molécula donadora a una
aceptora. Suelen requerir de
coenzimas: NAD, FAD, etc.

TRANSFERASAS

transferencia de grupos químicos:
amino, carboxilo,fosfato, etc.

OXIDO

HIDROLASAS

Hidrólisis: ruptura de enlaces
químicos, agregando agua

LIASAS

Sustitución de dobles enlaces por
grupos químicos o a la inversa.

ISOMERASAS

Reacomoda átomos dentro de una
molécula. Forma isómeros.

LIGASAS

Unión de dos moléculas, acoplado a
hidrólisis de una molécula de ATP

E.C. : Comisión Internacional de Enzimas
(Lippincott, 5ed,)Comisión Internacional de Enzimas

(Garrett & Grisham, 4ed, 2010)

Propiedades de las enzimas
Sitio activo (centro activo)
Especificidad
Holoenzimas

SITIO ACTIVO
Zona de la proteína donde se lleva acabo el evento
catalítico.

Lisozima

(Stryer, 7ed, 2012)

Kcat: N° de reacciones de un sitio activo de una determinada enzima por segundo
(Stryer, 7ed, 2012)

Preferenciaque presentan las enzimas hacia ciertos sustratos.

Koolman, Color Atlas in Biocem, 2ed, 2005-

Las enzimas son muy específicas, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras similares

Muchas enzimas requieren cofactores para ser activas

Algunas enzimas consisten enteramente de proteínas, mientras que
otras tienen porciones no proteicas, llamadas cofactores.
Los cofactorespueden ser iones metálicos o sustancias orgánicas
(coenzimas).
Cuando los cofactores o las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos.
Una enzima desprovista de los cofactores o los grupos prostéticos
se denomina apoenzima, la cual es catalíticamente inactiva.
La enzima activa (holoenzima) resulta de la combinación de una
apoenzima y su(s)cofactor(es).

Un tercio de los enzimas requieren algún ión metálico para catalizar

Estos pueden ser iones inorgánicos como el hierro, magnesio, manganeso, Zinc, etc.

Lehninger, 5ed 2008

Muchas vitaminas son cofactores o precursores de
cofactores de enzima

Lehninger, 5ed 2008

Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo
la energía de activación

(Garrett & Grisham)

G:Energía libre de Gibbs
∆G: cambio en la energía libre estándar
∆Gº : 298ºK, 1 atm, 1M
∆Gº’: Sistemas Biológicos.

Cómo actúan las enzimas

•

Actúan reduciendo la energía de
activación: energía necesaria para que el
sustrato alcance el estado de transición, es
decir de mayor energía.

•

No afectan ni la dirección, ni el equilibrio
de la reacción. Sólo la velocidad.

A

T*

BCómo se une una enzima a su sustrato?
Llave-cerradura

Encaje inducido

(Campbell & Farrell)

2 modelos

El centro activo de las enzimas es complementario
al estado de transición de la reacción catalizada

vara

varasa

Etapas de la acción enzimática

Formación de complejo enzima-sustrato.
Encaje inducido: modificación temporal de la enzima y el
sustrato
Catálisis:...