bioqui tema 5 y 6

BIOQUÍMICA
20/10/2014
TEMA CINCO: CINÉTICA ENZIMÁTICA
Nociones de cinética química
Velocidad de reacción, y constante cinética o de reacción. La velocidad de reacción nos dice como va disminuyendo la concentración de sustrato y la aparición del producto en un tiempo determinado. Con forme aumente el sustrato la velocidad será mayor. La velocidad de reacción es directamente proporcional a lacantidad del sustrato. Nos centraremos normalmente en reacciones de orden uno. Hay que tener en cuenta las constates directas e indirectas, dependiendo de la dirección de la reacción. Si hablamos en condiciones de equilibrio depende de las dos k y de la concentración del sustrato. Hay que sumar el proceso directo y el proceso inverso. Se puede llegar en un momento determinado que la velocidad neta deconversión sea cero. Se le llamará situación de equilibrio. No hay cambio neto de aparición y desaparición del producto y sustrato.
Reacciones consecutivas: varias reacciones seguidas. La velocidad de reacción depende del paso más lento. Cuál de las dos etapas de la reacción es más rápida? El más lento será el que tenga la K más pequeña. El `proceso global dependerá de la etapa más lenta. Enalgunos casos la primera reacción es reversible, que la llamaremos preequilibrio. Como es una etapa más rápida que la segunda, será un equilibrio rápido, y poco a poco ya se irá convirtiendo en C. esto se puede aplicar a las enzimas.
Cinética de la catálisis enzimática
Existe una fase de afinidad y una fase de catálisis. Es más rápida la formación de los enlaces débiles para formar el complejoenzima-sustrato, que el de romper enlaces covalentes en la formación del producto. La fase de afinidad es un equilibrio rápido. Ks es la constante de disociación del complejo enzima sustrato. La fase de catálisis, rotura de los enlaces covalentes de los sustratos para convertirlos en producto, que es el paso limitante. La K2 es la constante catalítica. La velocidad de reacción depende de laconcentración del complejo enzima sustrato y de la K2, ya que es la etapa limitante. Puesto que todas las reacciones son bidireccionales, también existe una velocidad inversa, la K-2, pero solo queremos tener la k2, que es la constante catalítica. Para tener solo una quitamos el producto, para que no se produzca la reacción inversa y no haya que tener en cuenta a la k-2.
Modelo cinético de Michaelis-MentenRelaciona la velocidad de catálisis con la concentración del sustrato.
Todas las reacciones son bidireccionales. Consideramos velocidades iníciales, es decir, cuando no hay producto prácticamente generado, a tiempo prácticamente cero. Como no hay producto, no hay k inversa. Otra condición es fijarse únicamente en la k2, por lo que será mucho más lenta que la otra, será un proceso estacionario. Unavez se alcanza el equilibrio, poco a poco el proceso se convierte el producto, por lo que la velocidad dependerá únicamente de la velocidad de conversión a producto. La velocidad de formación del enzima sustrato es igual a la de descomposición del enzima sustrato. ES se considera constante. Es necesario que las concentraciones de las enzimas sean muy pequeñas para que la formación del es solodepende de que haya sustrato. Si la concentración de las enzimas es pequeña, siempre tendrán un sustrato unido. Es decir, que prácticamente la concentración de sustrato sea constante, que no cambie.
Estado estacionario
Fase pre-estacionaria cuando añadimos el sustrato a la enzima. La concentración aumenta con el tiempo. La concentración del complejo enzima sustrato no cambiara con el tiempo en elequilibrio. Estado estacionario, todas las enzimas están unidas a un sustrato. Medimos la velocidad para deducir la ecuación de Michaelis en el estado estacionario.
Ecuación de Michaelis- Menten
Tenemos en cuenta la velocidad inicial y la velocidad en el estado estacionario. La velocidad inicial alcanza el valor máximo cuando la{ES} es igual a la {E} total (es decir, cuando todas las enzimas...