bioquimica: proteínas y aminoacidos

1.-¿Qué es una proteína?
Son macromoléculas compuestas por cadenas de aminoácidos (a partir de 50)
2.-Clasificación biológica y funciones
1-HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por AMINOÁCIDOS. 

2- HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina GRUPO PROSTÉTICO. 

Dentro de las HOLOPROTEÍNAS se encuentran: 
a) PROTEÍNAS GLOBULARES: 
-PROLAMINAS: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 
- GLUTENINAS Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 
- ALBÚMINAS Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 
- HORMONAS: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 
- ENZIMAS: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas, etc. 

b) PROTEÍNAS FIBROSAS: 
- COLÁGENOS: En tejidosconjuntivos, cartilaginosos 
- QUERATINAS: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 
- ELASTINAS: En tendones y vasos sanguineos 
- FIBROÍNAS: En hilos de seda, (arañas, insectos. 

Dentro de las HETEROPROTEÍNAS se encuentran: 
a) GLUCOPROTEÍNAS: 
- RIBONUCLEASA 
- MUCOPROTEÍNAS 
- ANTICUERPOS 
- HORMONA LUTEINIZANTE 

b) LIPOPROTEÍNAS: De alta, baja y muy baja densidad, quetransportan lípidos en la sangre. 

c) NUCLEOPROTEÍNAS: 
- NUCLEOSOMAS de la cromatina. 
- RIBOSOMAS. 

d) CROMOPROTEÍNAS: 
- HEMOGLOBINA, HEMOCIANINA, MIOGLOBINA, que transportan oxígeno 
- CITOCROMOS, que transportan electrones 
3.- Estructura general de los aminoácidos
Estructura general de un aminoácido. Esta estructura es común a todos los alfaaminoácidos, con una única excepción.(La excepción es la prolina, un aminoácido cíclico).El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al carbono α (alfa) (en azul) es diferente para cada aminoácido.

Se usan dos convenciones para identificar a los carbonos dentro de un aminoácido. Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comúnmente β (beta), γ (gamma), δ (delta), ε (epsilon), empezando a partir del carbono α (alfa).Para la mayoría de las demás moléculas orgánicas, los átomos de carbono se numeran simplemente a partir de un extremo, dando la máxima prioridad a los carbonos con sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico. Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el carbono alfa sería el C-2.

4.- Funciones general de las proteínas
Función ESTRUCTURAL-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
Laelastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otrasregulan la división celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar...