Aminoácidos y proteínas

BQ-111, ODONTOLOGIA Dra. Cinthya Bonilla
Departamento de Ciencias Fisiológicas Seccion: 0701
Facultad de Ciencias Médicas,
U. N. A. H.

ENZIMAS: catalizadores biológicos. CATÁLISIS Y CONTROL DE LAS REACCIONES BIOQUIMICAS

Conceptos generales
Son catalizadores típicos: acelerar la velocidad de una rx sin ser consumidas en el proceso
Son estructuralmente reciclablesIncrementan las velocidades de rx en un orden de 108 a 1014 veces.
Son catalizadores biológicos
Algunas requieren cofactores o grupos prostéticos
La actividad enzimática es regulable
Con excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN, todas las enzimas son proteínas.
Algunas poseen isoenzimas, enzimas que catalizan la misma reacción pero presentan diferencias en 1 o más aminoácidos de su estructuraprimaria.
En una reacción catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción


ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Especificidad óptica: actúan sobre un determinado isómero. Ejem: serie L (aa) o serie D (CH)Especificidad de grupo: algunas actúan sobre un grupo determinado de moléculas. Ejem: enzimas que digieren las proteínas.

Clasificación
En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Reacciones de oxidación- reducción . Ejm: oxidasas, deshidrogenasas, reductasas, peroxidasas

Clase 2: TRANSFERASASCatalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejm: transcarboxilasas, transmetilasas, transamilasas


Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis: (rupturas hidroliticas. Ejm peptidasas, fosfatasas, estearasas. Ej:
lactosa + agua ↔ glucosa + galactosa

Clase 4: LIASAS
Formación de dobles enlaces por eliminación de un grupoqq o adición de grupos a dobles enlaces. Ejem: aldehido liasas, descarboxilasas, deshidratasas, desaminasas, sintasas

Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros: rearreglos de átomos dentro de una molécula. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa, fosfoglucosa isomerasa, epimerasas, mutasas

Clase 6: LIGASAS
Reacciones en las que se unen dos moléculas
Formación de enlacesqq, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía. Ejem: polimerasas, sintetasas

Sitio o centro activo de una enzima:
Lugar de la estructura proteica donde se da la interacción con el sustrato (3 lugares). Es una estructura dinámica y transitoria.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo de la enzima:
Modelo llave cerradura:
Propuesto por elbioqq alemán E. Fisher 1884, Plantea una interacción relativamente rígida entre los 2 componentes.
La enzima permanece sin transformaciones estructurales ni funcionales. Supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son complementarias

Modelo del ajuste inducido:
Propuesto por D. Koschland en 1958, La enzima sufre un cambio conformacional (al interactuar con el S) que permite unarelación mas estrecha entre ambos. Es el mas aceptado actualmente

Cuando se logra la interacción E-S en por lo menos 3 puntos se ve favorecida la rxn. La E y el S sufren cambios conformacionales Al final de la rx la E recupera su estructura original

MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS:
Energía libre de Gibbs (ΔG): cantidad de energia capaz de realizar un trabajo durante una reaccion a T` y P`cte.
Energía de activación (Ea): barrera energética por encima de la cual una molécula de un producto intermedio debe pasar para que se lleve a cabo una reacción.
Estado de transición: es un estado que posee mayor cantidad de E libre que los reactantes y que los productos.


CINETICA ENZIMATICA
Estudio cuantitativo de la catálisis enzimática
Velocidad de reacción: cambio en la concentración...