bioquimica

AISLAMIENTO DE LA CASEÍNA DE LA LECHE

INTRODUCCIÓN
La preparación pura de una proteína es esencial antes de determinar sus propiedades, estructura y composición, por lo que es necesarioaislarla y purificarla. Los métodos de separación de proteínas aprovechan propiedades tales como la carga, tamaño y solubilidad, que varía entre una y otra proteína (Nelson y Cox, 2000).
Cada proteína tieneuna composición de aminoácidos específica que las hace diferentes unas de otras y, por lo tanto, su comportamiento en disoluciones también es diferente. Por lo general las proteínas fibrosas soninsolubles en agua y resisten a la degradación enzimática, sin embargo, con soluciones de cierta fuerza iónica se pueden solubilizar. Las proteínas globulares son relativamente más solubles en agua y ensoluciones de baja fuerza iónica, aunque algunas coagulan cuando se calientan. Por otro lado, la composición de aminoácidos es también responsable del comportamiento de las proteínas en diferentescondiciones de pH. Así, al acidificar o alcalinizar una proteína determinada, ésta puede llegar a su punto isoeléctrico, alcanzar una carga neta de cero y, por lo tanto, precipitar (Gonzales et al, 2009).La caseína es una proteína conjugada del tipo fosfoproteína que en su fase soluble se encuentra asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se denomina caseinógeno. Por lo cual esnecesario llevar a cabo toda una serie de pasos para aislarla de la leche, y eliminar las grasas e hidratos de carbono que ésta contiene. La caseína se separa de la leche la cual tiene un pHaproximadamente de 7 por acidificación llevando a la caseína a su punto isoeléctrico (de 4.6) donde se precipita (Segal y Ortega, 2005).
OBJETIVO GENERAL
Poner en práctica métodos bioquímicos para lapurificación parcial de proteínas, basados en sus propiedades de solubilidad.
OBJETIVOS PARTICULARES
Aislar caseína de la leche a partir de su punto isoeléctrico.
Familiarizar al alumno con el uso de la...