bioquimica

1) EXPLICAR LOS DIFERENTES NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEINAS:
A) ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de una proteína, nos indica que los aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
Es la forma de organización mas asica de las proteínas
La función de una proteína depende de una secuencia y de laforma que este adopte, está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en q esta enlazado por medio de enlaces peptidicos
Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo.
Todas la proteínas sin importar su nivel deorganización se originan de una estructura primaria que posteriormente adopta una conformación tridimensional.
Una proteína que permanece con su estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de aminoácidos es conocido por primera vez a principios de la década de 1950.
B) ESTRUCTURA SECUNDARIA :
Estructura secundaria es la disposición de aminoácidos en el espacio.Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
Se definen dos tipos más comunes de estructura secundaria: la hélice alfa, beta planar o laminar.
Hélice alfa: esta estructura se forma en enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
La estructurapolipeptidica de una hélice alfa gira en una cantidad igual respecto a cada carbono.
La estabilidad de esta estructura surge sobre todo de los puentes de hidrógenos
Formados entre el oxigeno carbonilo del enlace peptidico de un residuos de aminoácidos y el átomo de hidrógenos del nitrógeno del enlace peptidico de otro aminoácidos localizado a 4 residuos del a lo largo de la cadena polipectida.La importancia de la hélice alfa tiene grupo R predominante hidrofobitos en un lado del eje del hélice y otro hidrofilicos en el lado opuesto. Por lo que esta antipatía puede crear un canal o poro que permite el paso de molécula por la membrana celular.
A diferencia de la hélice alfa, el esqueleto peptidico de la lamina beta esta mucho más extendido. Pero al igual que la hélice alfa, estaestructura obtienen gran parte de su estabilidad de los puentes de hidrógenos entre los oxígenos carbonilos y los hidrógenos de las amidas de los enlaces peptidicos.
C) ESTRUCTURA TERCIARIA:
Se refiere a la conformación tridimensional completa de un poli péptido.la estructura terciaria informa sobre si misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular facilita la solubilidad enagua y así realiza funciones de transporte, funciones enzimáticas, hormonales etc.se mantiene estable gracias la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
I. Atracción electrónica
II. Puente hidrogeno
III. Interacción de cadenas polares
IV. Fuerza de Van der Waals
V. Puente disulfuro
Ejemplo de estructuraterciaria la mioglobina
Ejemplos de proteínas con este nivel de organización terciaria son: algunas enzimas como la lisozima, algunas proteínas estructurales de la membrana como la mioglobina, etc.
D) ESTRUCTURA CUATERNARIA :
Esta estructura informa la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas poli pépticas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.
Laestructura cuaternaria deriva de la conjugación de varias cadenas peptidicas que asociadas, conforman un ente, un multimero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como puede ser puentes de hidrógenos interacciones hidrofobias o puentes salinos.
Para el caso de una proteína constituida por dos...