bioquimica

ÁMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captarH+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta característica se dice que son anfóteros o anfolitos.
Los gruposácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama zwitterión.
Si consideramos un AA sencillo,éste puede adoptar tres formas iónicas diferentes:

El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el COOH se comporta como un ácido moderadamentefuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al primer equilibrio de disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma catiónica es prácticamente despreciable (unade cada 151.000 moléculas en la forma zwitterión). El segundo grupo en disociarse es el NH3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña en comparación con la formazwitterión (1 molécula en forma aniónica por cada 300 en forma zwitteriónica). El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil que está disociado al 0,35%.
Existe un pH para el cual la cargaeléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK,puede obtenerse por su semisuma:

Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así, a pH=6,04 la immensa mayoría de las moléculas de glicina estarían en forma de iones híbridos(zwitterión) y no se desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un campo eléctrico (Pincha en el botón "Actualizar" del navegador y observa la figura inferior).

Cuando el AA contiene otros grupos...