bioquimica

CUESTIONARIO DE COENZIMAS
Magali Ochoa Pérez GRUPO: 2EM3
¿Qué es una enzima?
son moléculas de naturaleza proteica que catalizanreacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posibles
¿Cuál es la función de una enzima?
son proteinas globulares que actuan como biocatalizadores, es decir, aceleran lasreacciones quimicas en los seres vivos sin modificarse. Al acelerarse las reacciones, disminuye la energia de activacion y tiempo de reaccion.
¿Qué es una holoenzima?
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína(apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánicacompleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completay activada catalíticamente.
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca.
Las enzimas  son proteínas. Ciertas características en su estructura terciaria son las que determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratossobre los cuales la enzima podrá actuar. Dicho de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina también la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo.
Señala los 3 factores que afectan la velocidad de reacción de una enzima.
Concentración del sustrato, efectode la temperatura en la actividad enzimática, variación del ph
¿Qué es una inhibición competitiva de una enzima?
Inhibición Competitiva - el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco activo de la enzima. El inhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejoenzima-sustrato
¿Qué es una inhibición no competitiva de una enzima?
La inhibición no competitiva (o alostérica) es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten).
La inhibición no competitiva normalmente se aplica aenzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima
¿Qué enzima se busca en el plasma para detectar un infarto al miocardio?
Creatincinasa (CK), DESHIDROGENASA LÁCTICA (LD), AMINOTRANSFERASA ASPARTICA (AST)
¿Cuáles son los marcadores más recientes del infarto al miocardio?
Las enzimas cardíacas sonproteínas provenientes del tejido cardíaco y que se liberan a lacirculación sanguínea como consecuencia del daño al corazón, tal como es el caso en un infarto de miocardio. Hasta los años 1980 se usaban de rutina las enzimas aspartato aminotransferasa y lactato deshidrogenasa para la evaluación de las injurias cardíacas. Se descubrió luego la elevación desproporcional del subtipo MB de la enzimacreatina quinasa (CK) específicamente como producto de un daño miocárdico. Las regulaciones actuales tienden a favorecer a las unidades I y T de la troponina, los cuales son específicos para el músculo cardíaco, hasta se piensa que comienzan a elevarse antes de que ocurra el daño muscular. La elevación de la troponina en un paciente con dolor de pecho puede acertadamente predecir la probabilidad deun infarto de miocardio en el futuro cercano. Un marcador cardíaco reciente es la isoenzima BB de la glucógeno fosforilasa.
En que consiste:
Enfermedad de la orina de jarabe de arce
eliminación a través de los fluidos corporales, de cantidades anormalmente elevadas de losaminoácidos leucina, isoleucina y valina, la orina tiene un olor que recuerda el de jarabe de arce, de donde proviene el...