Bioquimica

AMINOACIDOS
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Alrededor de 20 L-a -aminoácidos forman las unidades monoméricas, de las cuales se construyen las proteínas. Los estudios iniciales de las proteínas se centraron, naturalmente, en los a.a. libres procedente de las mismas. El primer a.a. descubierto en las proteínas fue la asparagina (1806), encontrada porprimera vez en el espárrago, y el último en descubrirse fue la treonina (1938). El tipo de a.a., el orden en que se unen y su relación espacial mutua dictan las estructuras tridimensionales y propiedades biológicas de las proteínas simples, y son determinantes importantes de la estructura y función de proteínas complejas, que contienen además de a.a., carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos, etc.Primeramente estudiaremos las estructuras, propiedades físicas, estereoquímica, reacciones químicas y equilibrios iónicos de los L-a -a.a. presentes en las proteínas.
 Importancia biomédica
La alimentación humana debe contener cantidades adecuadas de 10 L-a -a.a. esenciales, ya que el ser humano ni los demás animales superiores pueden sintetizar estos a.a. en las proporciones necesarias para mantenerel crecimiento infantil o conservar la salud en los adultos. En forma de proteínas, los a.a. realizan una multitud de funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida. Por ello, trastornos graves pueden ser causados por defectos genéticos en el metabolismo de los a.a. Ej.: fenilcetonuria, que si no es tratada oportunamente conducirá a un retraso mental y muerte temprana.Otros padecimientos genéticos pueden deberse a la alteración de la capacidad para transportar a.a. específicos a las células, causando comúnmente una excreción urinaria exagerada de uno o más a.a. (aminoacidurias).
Además de sus actividades como proteínas, los L-a -a.a. y sus derivados participan en funciones intracelulares diversas: transmisión nerviosa, regulación del desarrollo celular, y enla biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas, urea, etc. Los L-a.a. de péptidos de peso molecular bajo actuan como hormonas, y tanto lod D como los L-a.a. están presentes en los antibióticos polipeptídicos elaborados por microorganismos.
 Propiedades químicas Como su nombre lo indica, los a.a. poseen 2 grupos funcionales característicos: el grupo amino –NH2 y el grupo carboxílico –COOH.Además posee un grupo distintivo R (cadena lateral) unido al átomo de carbono a (el grupo –NH2 se encuentra siempre en posición a con respecto al grupo carboxilo). El representante más simple es la glicina H2N-CH2-COOH . Con excepción de la glicina (R=H), los demás a.a. presentan actividad óptica (Ca asimétrico).
Las células también contienen aminoácidos no estandar
Además de los 20 a.a. estandar queson comunes a todas las proteínas, se han encontrado otros a.a. como componentes de sólo ciertos tipos de proteínas. Cada uno de éstos deriva de uno de los 20 a.a. estandar mediante una reacción de modificación que tiene lugar una vez que se ha incorporado el a.a. estandar a la proteína. Entre los a.a. no estandar están la 4-hidroxiprolina, que es un derivado de la prolina, y la 5-hidroxilisina;la primera se encuentra en proteínas de la pared celular de plantas, mientras que ambas se encuentran en la proteina fibrosa colágeno del tejido conjuntivo. La N-metil-lisina se encuentra en la miosina, que es una proteína contractil del músculo. Otro a.a. no estandar importante es el g -carboxiglutamato, que se encuentra en la proteína protrombina, que interviene en la coagulación sanguínea. Máscomplicado es el a.a. no estandar desmosina, que es un derivado de 4 residuos diferentes de lisina, y que se encuentra en la proteína fibrosa elastina.
Se han encontrado alrededor de 300 a.a. que tienen una diversidad de funciones en las células, pero que no forman parte de proteínas. La ornitina y citrulina merecen mención especial, porque son intermediarios claves en la síntesis de la...