Bioquimica

Proteínas

Ing. Patricia Mina

Funciones principales de las proteínas

Estructura de los Aminoácidos
• Carbono α incluye
–
–
–
–

Grupo amino
Grupo carboxilo
Hidrogeno
R  determina la
identidaddel
aminoácido

Aminoácidos
• 20 aminoácidos esenciales; designados como L- y D- aminoácidos
• Se clasifican en 4 grupos:
– No polares (hidrofóbicos): Alanina, Fenilalanina, Glicina, Isoleucina,Leucina,
Metionina, Prolina, Triptofano, Valina.
– Polares (no cargados): Asparagina, Cisteína, Glutamina, Serina, Tirosina,
Treonina.
– Ácidos (gpo. carboxilos en cadena lateral): Ácido aspártico, Ácidoglutámico.
– Básicos (cadenas laterales alcalinas): Arginina, Histidina, Lisina.

¿qué es el enlace peptídico?
• Enlace que se forma
entre el grupo
carboxilo de un
aminoácido y el
grupo amino delsiguiente.
• En una proteína, más
de 100 aminoácidos
están unidos para
conformar una
cadena polipetídica

Proteínas
• Son polímeros que constan de aminoácidos
(mucho mas de 100) enlazados por unionespeptídicas covalentes.
• Solo unas cuantas proteínas tienen actividad
biológica. Se denominan configuraciones
nativas.
• La estructura proteica se clasifica en …

Clasificación
Estructura
primaraProteínas

Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria

Estructura primaria
• Es el orden en que los
aminoácidos se enlazan
covalentemente.
• La secuencia, determina su
estructuratridimensional y
sus propiedades.
• La sustitución de un solo aa
puede dar como resultado
una proteína con mal
funcionamiento, e.g.,
hemoglobina.

Estructura secundaria
• Es el arreglo en el espacio(plegamiento) de la cadena
polipeptídica
• Se caracteriza por una
organización repetitiva del
esqueleto peptídico
• Hay dos enlaces presentes:
a) Enlace entre el carbono-α y el
nitrógeno del grupo amino(ángulo
φ)
b) Enlace entre el carbono-α y el
carboxílico (ángulo ψ)

Tipos de estructuras secundarias
α-hélice

Hoja β-plegada

• Estructuras periódicas; sus
características se repiten a
intervalos...