Boquimica Proteinas

Las proteínas son formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
* Estructural. Ésta es la función más importante de una proteína
* Inmunológica (anticuerpos),
* Enzimática (sacarasa y pepsina),
* Contráctil (actina y miosina).
* Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH,
* Transducción de señales (rodopsina)
* Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2)
Funciones
* Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
* Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
* La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
* Losanticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patogenos;
* Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
* La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
* El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.Estructura
* Estructura primaria.
* Estructura secundaria.
* Nivel de dominio.
* Estructura terciaria.
* Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
Propiedades de las proteínas
* Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
*Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
* Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
* Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pHdebido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
* Desnaturalización
* Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse suprecipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centroactivo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
* Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que sedenomina renaturalización.
* Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.1
Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenaspolipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como...