Cersia

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Cinética enzimática

La cinética enzimática es la parte de la Enzimología que se ocupa del estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y las causas de su variación.

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad delenzima.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es lavelocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante.
Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura.Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden.
A elevadas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

Constante de Michaelis y Menten

La constante de Michaelis-Menten(símbolo Km) corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. En medios con condiciones definidas de pH y temperatura, la constante tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla. Describe la cinética enzimática de muchas de ellas. Fue nombrada en honor de Leonor Michaelis y deMaud Menten. Este modelo cinético es válido sólo cuando la concentración de enzima es mucho menor que la concentración del sustrato

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisisenzimática. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.  |

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: Enla primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre: |
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En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: * v1 = k1 [E] [S] * v2 = k2[ES] * v3 = k3 [ES] |

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:[ET] = [E] + [ES]Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES].-------------------------------------------------
Principio del formulariocinetica Final del formularioElproceso enzimático sigue las siguientes etapas: En primer lugar el sustrato (S) y la enzima (E) se unen y forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formado el complejo enzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).El proceso fue modelizado por Michaelis...
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