Christian anfinsen
Páginas: 2 (494 palabras)
Publicado: 3 de febrero de 2010
Christian Anfinsen.
Nació en el seno de una familia de origen noruego. Estudió química en el Swarthmore College, donde se graduó en 1937, para posteriormente realizar un máster en química orgánicaen la Universidad de Pensilvania en 1939, y finalmente el doctorado en bioquímica en la Universidad de Harvard en 1943.
Anfinsen se quedó en Harvard como profesor asistente hasta 1950, año en el queentró a trabajar en el National Institute of Health, entidad dependiente del Gobierno Estatal estadounidense, y donde permaneció hasta 1981. Entre 1982 y 1995 fue profesor de biología en laUniversidad Johns Hopkins.
En 1961 demostró que la ribonucleasa podía mantener su actividad enzimática después de desnaturalizarse. Esta investigación le permitió sugerir que toda la información requerida porla proteína para adoptar su configuración final está codificada en su estructura primaria.
En 1972 le fue concedida la mitad del Premio Nobel de Química por sus trabajos sobre la ribonucleasa,mientras que la otra mitad del premio recayó en los trabajos de Stanford Moore y William H. Stein sobre el conocimiento de los principios de la estructura química y la actividad catalítica de las enzimas.Ribonucleasa: abreviada comúnmente como ARNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la hidrolisis de ARN en componentes más pequeños. Pueden dividirse en endonucleasas y exonucleasas, y comprendenvarias subclases dentro de las clases de enzimas EC 3.1
Las ribonucleasas son extremadamente comunes, lo que resulta en periodos de vida muy cortos para cualquier ARN en un ambiente no protegido. Unmecanismo de protección, para el ARN, es el inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente grande de las proteínas celulares(~0.1%) y se une a ciertas ribonucleasas(ARNasas) con mayor afinidad que cualquier otra interacción proteína-proteína; la constante de disociación para el complejo IR-ARNasa A es ~20 fM bajo condiciones fisiológicas. El IR es usado en la...
Nació en el seno de una familia de origen noruego. Estudió química en el Swarthmore College, donde se graduó en 1937, para posteriormente realizar un máster en química orgánicaen la Universidad de Pensilvania en 1939, y finalmente el doctorado en bioquímica en la Universidad de Harvard en 1943.
Anfinsen se quedó en Harvard como profesor asistente hasta 1950, año en el queentró a trabajar en el National Institute of Health, entidad dependiente del Gobierno Estatal estadounidense, y donde permaneció hasta 1981. Entre 1982 y 1995 fue profesor de biología en laUniversidad Johns Hopkins.
En 1961 demostró que la ribonucleasa podía mantener su actividad enzimática después de desnaturalizarse. Esta investigación le permitió sugerir que toda la información requerida porla proteína para adoptar su configuración final está codificada en su estructura primaria.
En 1972 le fue concedida la mitad del Premio Nobel de Química por sus trabajos sobre la ribonucleasa,mientras que la otra mitad del premio recayó en los trabajos de Stanford Moore y William H. Stein sobre el conocimiento de los principios de la estructura química y la actividad catalítica de las enzimas.Ribonucleasa: abreviada comúnmente como ARNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la hidrolisis de ARN en componentes más pequeños. Pueden dividirse en endonucleasas y exonucleasas, y comprendenvarias subclases dentro de las clases de enzimas EC 3.1
Las ribonucleasas son extremadamente comunes, lo que resulta en periodos de vida muy cortos para cualquier ARN en un ambiente no protegido. Unmecanismo de protección, para el ARN, es el inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente grande de las proteínas celulares(~0.1%) y se une a ciertas ribonucleasas(ARNasas) con mayor afinidad que cualquier otra interacción proteína-proteína; la constante de disociación para el complejo IR-ARNasa A es ~20 fM bajo condiciones fisiológicas. El IR es usado en la...
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