cinetica encimatica de ureasa
Páginas: 4 (800 palabras)
Publicado: 22 de agosto de 2013
Objetivo
Se pretende calcular la constante de Michaelis-Menten (KM), la constante
catalítica (kcat) y la velocidad máxima inicial (Vmax) de la reacción de proteolisis
de un sustrato específicoureasa
. Fundamento teórico
2.1. Actividad enzimática
Los enzimas son proteínas altamente especializadas que catalizan
numerosas reacciones en los sistemas biológicos. Una propiedad importante essu especificidad a la hora de reaccionar con sustratos, acelerando
determinadas reacciones químicas en disolución.
En general, un enzima proporciona el ambiente en que una reacción
determinada es,energéticamente, más favorable. El rasgo distintivo de una
reacción catalizada enzimáticamente es que ocurre en un lugar específico del
enzima, el sitio activo. La molécula fijada en el sitioactivo y sobre la que actúa
el enzima se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato formado es de
vital importancia para definir el comportamiento cinético de las reacciones
catalizadas. Unareacción enzimática sencilla puede formularse como sigue:
E + S ES E + P [1]
donde E, S y P representan enzima, sustrato y producto, respectivamente. ES y
EP son complejos del enzima con el sustrato ycon el producto.
La función del catalizador es aumentar la velocidad de una reacción
reduciendo la energía de activación de la misma, Ea. Los catalizadores no
modifican los equilibrios de la reacciónni se consumen durante el proceso.
En esta práctica se estudia la cinética de ruptura del enlace peptídico de
la molécula N-benzoil-arginina-p-nitroanilida (BAPNA) catalizada por la
papaína, unaproteína de peso molecular 23.400 g/mol
la enzima ureasa de la soja descompone la urea en amoníaco y el dióxido de carbono:
CO(NH2)2 + H2O → 2 NH3 + CO2
La disolución de amoníaco (NH3) tiene unpH alto que puede ser detectado mediante un simple indicador de pH, como el que se obtiene de lombarda. El amoníaco producido por la reacción también puede ser detectado por el olor.
Como la ureasa...
Se pretende calcular la constante de Michaelis-Menten (KM), la constante
catalítica (kcat) y la velocidad máxima inicial (Vmax) de la reacción de proteolisis
de un sustrato específicoureasa
. Fundamento teórico
2.1. Actividad enzimática
Los enzimas son proteínas altamente especializadas que catalizan
numerosas reacciones en los sistemas biológicos. Una propiedad importante essu especificidad a la hora de reaccionar con sustratos, acelerando
determinadas reacciones químicas en disolución.
En general, un enzima proporciona el ambiente en que una reacción
determinada es,energéticamente, más favorable. El rasgo distintivo de una
reacción catalizada enzimáticamente es que ocurre en un lugar específico del
enzima, el sitio activo. La molécula fijada en el sitioactivo y sobre la que actúa
el enzima se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato formado es de
vital importancia para definir el comportamiento cinético de las reacciones
catalizadas. Unareacción enzimática sencilla puede formularse como sigue:
E + S ES E + P [1]
donde E, S y P representan enzima, sustrato y producto, respectivamente. ES y
EP son complejos del enzima con el sustrato ycon el producto.
La función del catalizador es aumentar la velocidad de una reacción
reduciendo la energía de activación de la misma, Ea. Los catalizadores no
modifican los equilibrios de la reacciónni se consumen durante el proceso.
En esta práctica se estudia la cinética de ruptura del enlace peptídico de
la molécula N-benzoil-arginina-p-nitroanilida (BAPNA) catalizada por la
papaína, unaproteína de peso molecular 23.400 g/mol
la enzima ureasa de la soja descompone la urea en amoníaco y el dióxido de carbono:
CO(NH2)2 + H2O → 2 NH3 + CO2
La disolución de amoníaco (NH3) tiene unpH alto que puede ser detectado mediante un simple indicador de pH, como el que se obtiene de lombarda. El amoníaco producido por la reacción también puede ser detectado por el olor.
Como la ureasa...
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