Cinetica

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Cinetica
3 Cinetica enzimatica
3.1 Actividad catalitica de las enzimas
3.1.1Sitio activo
3.1.2 Diferentes mecanismos de la relación enzima-sustrato. ?
3.1.3 Bases moleculares y termodinamicas de la accion catalitica de las enzimas
3.2 Modelos matematicos de la cinetica de una reaccion enzimatica
3.2.1 Modelo para una reaccion enzimatica simple cuando se logra equilibrio rapidamente3.2.2 Modelo de una cinetica enzimatica simple con la suposicion de estado cuasi estacionario
3.3 Determinacion experimental de los parametros de una cinetica tipo Michaelis Menten y sus transformaciones
3.4 Efecto de condiciones de entorno sobre la velocidad de reaccion enzimatica
3.4.1 Efecto de la concentracion de sustrato
3.4.2 Efecto de la temperatura
3.4.3 Efecto del pH
3.5Inhibicion enzimatica
3.5.1 Irreversible
3.5.2Reversible
3.5.2.1 Competitiva
3.5.2.2 No competitiva
3.5.2.3 Acompetitiva
3.6 Modelos para cineticas enzimaticas mas complejas
3.6.1 Enzimas alostericas
3.6.2 Cineticas de reaccion enzimaticos con diferentes tipos de inhibicion
3.7 Sistemas con enzimas inmovilizadas
3.7.1 Metodos de inmovilizacion
3.7.2 Velocidad de reaccion ensistemas con enzimas inmovilizadas
3.7.2.1 Efecto de la inmovilizacion sobre la actividad catalitica
3.7.2.2 Limitaciones difusionales en sistemas con enzimas inmovilizadas
3.7.2.3 Efecto alosterico y electrostatico en sistemas con enzimas inmovilizadas

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de ladinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
3.1 Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato escapaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, comoen el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o delsustrato. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacciónque se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
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3.2 El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.
La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitioactivo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros)....
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