Componentes De La Proteinas

Componentes de las proteínas

A.- Grupo Amino

B.- Carbono Alfa o Quiral

C.- Grupo Carboxilo

Propiedades ópticas

El carbono alfa es un carbono quiral por lo tanto todos los aminoácidos (excepto al glicina) presentan actividad óptica. En la naturaleza predominan los aminoácidos L

Aminoácidos Hidrocarbonados alifáticos

Los hidrocarburos alifáticos son compuestos orgánicosconstituidos por carbono e hidrógeno, en los cuales los átomos de carbono forman cadenas abiertas. Los hidrocarburos alifáticos de cadena abierta se clasifican en alcanos, alquenos y o alquinos

• Glicina: Ópticamente inactiva
• Alanina
• Valina: Indispensable
• Leucina: Indispensable
• Isoleucina

Aminoácidos Hidroxilados
• Serina
• Treonina: IndispensableAminoácidos Azufrados
• Cisteína
• Cistina
• Metionina: Indispensable, uno de los 3 aminoácidos limitantes. Escasa en leguminosas. Si se ingieren cisteína y cistina se reduce el requerimiento de metionina.

Aminoácidos Aromáticos
• Fenilalanina: Indispensable
• Tirosina: Su consumo reduce el requerimiento de fenilalanina
• Triptofano: Indispensable, uno de los 3aminoácidos limitantes
• Tiroxina

Aminoácidos Ácidos y amidas derivadas
• Ácido aspártico
• Asparragina
• Ácido glutámico
• Glutamina

Aminoácidos Básicos
• Lisina: Indispensable. Uno de los 3 aminoácidos limitantes. Escaso en cereales.
• Histidina: Indispensable en niños.
• Arginina

Iminoácidos: es cualquier molécula que contenga tanto un grupo funcionalimino (>C=NH) como un carboxilo (-C (=O)-OH).
• Prolina
• Hidroxiprolina

Propiedades acido-base de los Aminoácidos
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases, propiedad Anfotera, se aplica a una molécula que puede reaccionar como ácido o como base. (Que se comporta de dos maneras).
pKa es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de laconstante de disociación de un ácido débil). Un ácido será más fuerte cuanto menor es su pKa y en una base ocurre al revés, que es más fuerte cuanto mayor es su pKa.

















Curva de titulación de un amino acido























Enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y elgrupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrarel péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.





Interacciones que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias



Dominio: Segmentos de cadenas protéicas con estructura secundaria definida y estable (30-150aa). Estan unidas mediante partes con estructuradesordenada. Se consideran partes estructurales de las proteínas, cada proteína consta de varios dominios.
Un dominio estructural es un elemento de la estructura de las proteínas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos conformacionales independientemente del resto de la cadena de proteína. Muchos dominios son únicos y proceden de una secuencia única de un gen o una familia génicapero en cambio otros aparecen en una variedad de proteínas. Los dominios son, a menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen una función prominente en la biología de la proteína pertenecen; por ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina".
Dominio Estructura Terciaria Es el arreglo o distribución que adquieren los dominios en el espacio y unos con respecto a otros.

Estructura...