Digestin Y Metabolismo De Protenas Y Aminocidos 1219186835465479 9
metabolismo de
proteínas y
aminoácidos
IMPORTANCIA
Las
proteínas suministran los bloques
estructurales (a.a.) necesarios para la
síntesis de nuevas proteínas
constituyentes del organismo, y por
ello, se dice que tienen una función
plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las
proteínas de la dieta, depende de su
contenido en aminoácidos esencialesABSORCIÓN
En la saliva, no existen enzimas con
acción proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el
estómago
TRANSPORTE DE
AMINOACIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a
través de mecanismos de
transporte:
a)
b)
Transporte activo
Difusión facilitada
DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los aminoácidos
tienen diferentes alternativas
metabólicas:
a)
b)
c)
Utilización (sinmodificación) en
síntesis de nuevas proteínas
especificas.
Transformación en compuestos no
proteicos de importancia fisiológica.
Degradación con fines energéticos.
Todos los aminoácidos, cualquiera sea
su procedencia, pasan a la sangre y
se distribuyen a los tejidos, sin
distinción de su origen.
Este conjunto de a.a. libres constituye
un “fondo común” o “pool”, al cual se
recurre para la síntesisde nuevas
proteínas o compuestos derivados.
METABOLISMO DE
AMINOACIDOS
Los
aminoácidos, no se almacenan
en el organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio
entre biosíntesis y degradación de
proteínas corporales, es decir el
balance entre anabolismo y
catabolismo (balance nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces
CATABOLISMO DE
AMINOACIDOS
La
degradación se inicia porprocesos
que separan el grupo amino.
Estos
procesos pueden ser
reacciones de transferencia
(transaminación) o de separación
del grupo amino (desaminación)
TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un grupo
amino a un cetoacido, catalizada por
una aminotransferasa, utilizando
piridoxal fosfato como cofactor
El a.a. se convierte en cetoacido y el
cetoacido en el aminoácidocorrespondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina
sino se transfiere a un cetoacido para
formar otro aminoácido.
Todos los a.a. excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de
“transaminacion” con piruvato,
oxalacetato o cetoglutarato.
a.a.(1) + cetoacido
(2) a.a.(2) + cetoacido (1)
Fenilalanina+acetoglutarato
fenilpiruvato+glutamato
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan concetoglutarato, obteniéndose glutamato como
producto
La Aspartato
aminotransferasa
cataliza en ambos
sentidos la reaccion.
El cetoglutarato
es el aceptor del
grupo amino, cedido
por el aspartato.
DESAMINACIÓN
El
grupo amino del glutamato, puede
ser separado por desaminacion
oxidativa catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD y
NADP como coenzimas.
Se forma cetoglutaratoy NH3
La mayoría del NH3 producido en el
organismo se genera por esta reacción
La
glutamato deshidrogenasa se
encuentra en la matriz mitocondrial.
Es
una enzima alosterica activada
por ADP y GDP e inhibida por ATP y
GTP
VIAS METABOLICAS DEL NH3
Fuentes de NH3 en el organismo:
a)
b)
Desaminación oxidativa de glutamato
Acción de bacterias de la flora
intestinal
La vía mas importantede eliminación es
la síntesis de urea en hígado
SÍNTESIS DE UREA
Se
lleva a cabo en los hepatocitos,
en un mecanismo llamado “ ciclo
de la urea”, en el cual intervienen
cinco enzimas y como alimentadores
ingresan NH3, CO2 y aspartato, el
cual cede su grupo amino
CICLO DE LA UREA
Todo el NH3 originado por
desaminación, es convertido a
UREA en el hígado.
El proceso consume 4 enlacesfosfato (de alta E) por cada
molécula de UREA.
CICLO DE LA UREA
Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
DESTINO DEL ESQUELETO
CARBONADO DE A.A.
Según el destino se clasifican en:
Cetogénicos: producen cuerpos
cetónicos.
Glucogénicos:...
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